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Teneur en protéines dans la composition chimique des différents phylums ?

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La teneur en protéines dans le corps humain est d'environ 15%, quels sont les pourcentages pour les autres organismes ? Bactéries, plantes, champignons, protozoaires, etc.


Propriétés physiques des protéines

  1. Couleur et goût
    Les protéines sont incolores et généralement insipides. Ceux-ci sont homogènes et cristallins.
  2. Forme et taille
    Les protéines varient en forme de simples structures sphériques cristalloïdes à de longues structures fibrillaires. Deux modèles de forme distincts
    ont été reconnus :
    A. Protéines globulaires- Ceux-ci sont de forme sphérique et se produisent principalement dans les plantes, en particulier dans les graines et les cellules des feuilles. Ce sont des faisceaux formés par pliage et froissement de chaînes protéiques. par exemple, la pepsine, l'édestine, l'insuline, la ribonucléase, etc.
    B. Protéines fibrillaires- Ceux-ci sont de forme filiforme ou ellipsoïdale et se produisent généralement dans les muscles des animaux. La plupart des études concernant la structure des protéines ont été menées en utilisant ces protéines. par exemple, le fibrinogène, la myosine, etc.
  3. Masse moléculaire
    Les protéines ont généralement des poids moléculaires élevés compris entre 5 × 103 et 1 × 106. On peut noter que les valeurs des poids moléculaires de nombreuses protéines sont proches ou multiples de 35 000 et 70 000.
  4. Nature colloïdale
    En raison de leur taille géante, les protéines présentent de nombreuses propriétés colloïdales, telles que Leurs vitesses de diffusion sont extrêmement lentes et elles peuvent produire une diffusion considérable de la lumière en solution, entraînant ainsi une turbidité visible (effet Tyndall).
  5. Dénaturation
    La dénaturation fait référence aux changements dans les propriétés d'une protéine. En d'autres termes, il s'agit de la perte d'activité biologique. Dans de nombreux cas, le processus de dénaturation est suivi d'une coagulation - un processus où les molécules de protéines dénaturées ont tendance à former de gros agrégats et à précipiter à partir de la solution.
  6. Nature amphotère
    Comme les acides aminés, les protéines sont amphotères, c'est-à-dire qu'elles agissent à la fois comme des acides et des alcalis. Ceux-ci migrent dans un champ électrique et la direction de la migration dépend de la charge nette possédée par la molécule. La charge nette est influencée par la valeur du pH. Chaque protéine a une valeur fixe de point isoélectrique (pl) auquel elle se déplacera dans un champ électrique.
  7. Capacité de liaison ionique
    Les protéines peuvent former des sels avec des cations et des anions en fonction de leur charge nette.
  8. Solubilité
    La solubilité des protéines est influencée par le pH. La solubilité est la plus faible au point isoélectrique et augmente avec l'augmentation de l'acidité ou de l'alcalinité. En effet, lorsque les molécules de protéines existent sous forme de cations ou d'anions, les forces de répulsion entre les ions sont élevées, car toutes les molécules possèdent des charges en excès du même signe. Ainsi, ils seront plus solubles qu'à l'état isoélectrique.
  9. Activité optique
    Toutes les solutions de protéines font pivoter le plan de la lumière polarisée vers la gauche, c'est-à-dire qu'elles sont lévoratoires.

Propriétés chimiques des protéines

  1. Hydrolyse
    Les protéines sont hydrolysées par divers agents hydrolytiques.
    A. Par des agents acides : Protéines, lors de l'hydrolyse avec conc. HCl (6-12N) à 100-110°C pendant 6 à 20 heures, donne des acides aminés sous forme de leurs chlorhydrates.
    B. Par des agents alcalins : Les protéines peuvent également être hydrolysées avec du NaOH 2N.
  2. Réactions impliquant le groupe COOH
    A. Réaction avec des alcalis (formation de sel)
    B. Réaction avec les alcools (Estérification)
    C. Réaction avec les amines
  3. Réactions impliquant le groupe NH2
    A. Réaction avec des acides minéraux (formation de sel) : Lorsque des acides aminés libres ou des protéines sont traités avec des acides minéraux comme HCl, les sels acides sont formés.
    B. Réaction avec le formaldéhyde : Avec le formaldéhyde, il se forme des dérivés hydroxy-méthylés.
    C. Réaction avec le benzaldéhyde : des bases de Schiff se forment
    D. Réaction avec l'acide nitreux (réaction de Van Slyke) : Les acides aminés réagissent avec HNO2 pour libérer du gaz N2 et produire les acides α-hydroxy correspondants.
    E. Réaction avec des agents acylants (Acylation)
    F. Réaction avec le réactif FDNB ou Sanger’s
    G. Réaction avec le chlorure de dansyle
  4. Réactions impliquant à la fois COOH ET le groupe NH2
    A. Réaction avec l'hydrate de tricétohydrindène (réaction à la ninhydrine)
    B. Réaction avec l'isocyanate de phényle : Avec l'isocyanate de phényle, il se forme de l'acide hydantoïque qui peut à son tour être converti en hydantoïne.
    C. Réaction avec l'isothiocyanate de phényle ou le réactif d'Edman
    D. Réaction avec le phosgène : Avec le phosgène, il se forme du N-carboxyanhydride
    E. Réaction avec le disulfure de carbone : Avec le disulfure de carbone, la 2-thio-5-thiozolidone est produite
  5. Réactions impliquant le groupe R ou la chaîne latérale
    A. Épreuve de Biuret
    B. Test xanthoprotéique
    Test de C. Millon’s
    Test de D. Folin’s
    Test d'E. Sakaguchi
    Épreuve F. Pauly
    Test de G. Ehrlich
  6. Réactions impliquant SH Group
    A. Test au nitroprussiate : une couleur rouge apparaît avec le nitroprussiate de sodium dans du NH4.OH dilué. Le test est spécifique à la cystéine.
    B. Test de Sullivan : La cystéine développe une couleur rouge en présence de 1, 2-naphtoquinone-4-sulfonate de sodium et d'hydrosulfite de sodium.

Teneur en protéines dans la composition chimique des différents phylums ? - La biologie

CHIMIE DES PROTÉINES

INFORMATIONS GÉNÉRALES : Vous pouvez consulter le Guide de la prédiction de structure de Robert Russell. Pour les propriétés biochimiques des acides aminés, voir PROWL, Amino Acid Hydrophobicity and Amino Acid Chart and Reference Table (GenScript) . Si vous êtes particulièrement intéressé par les anticorps, je vous recommande de visiter "The Antibody Resource Page."

Composition en acides aminés et masse &ndash ProtParam (ExPASy, Suisse)
Point isoelectrique - Outil de calcul pI/Mw (ExPASy, Suisse). Si vous voulez un graphique de la relation entre la charge et le pH, utilisez ProteinChemist (ProteinChemist.com) ou outils protéomiques JVirGel (PRODORIC Net, Allemagne).
Masse, pI, composition et % mol acides aminés acides, basiques, aromatiques, polaires etc. - PEPSTATS (GAUFRER). Biochimie-en ligne (Vitalonic, Russie) donne 1 % de composition, de poids moléculaire, de pi et de charge à n'importe quel pH souhaité.

Calculateur de poids moléculaire de peptide (GenScript) - le calculateur en ligne détermine la formule chimique et le poids moléculaire de votre peptide d'intérêt. Vous pouvez également spécifier des modifications post-traductionnelles, telles que des modifications des bornes N et C et le positionnement des ponts disulfure, pour obtenir des sorties plus précises.

Calculateur de point isoélectrique 2.0 (IPC 2.0) - est un serveur pour la prédiction des points isoélectriques et pKune valeurs en utilisant un mélange de modèles d'apprentissage en profondeur et de régression vectorielle de support. La précision de prédiction (RMSD) de l'IPC 2.0 pour les protéines et les peptides surpasse les algorithmes précédents. (Référence : Kozlowski LP (2021) Nucl. Acids Res. Web Server issue).

Composition/Calcul du poids moléculaire (Centre médical de l'Université de Georgetown, États-Unis) - le seul problème avec ce site est que lorsqu'il est exécuté en mode batch, il n'identifie pas la séquence par son nom, simplement par un numéro séquentiel

Calculateur de protéines (C. Putnam, The Scripps Research Institute, États-Unis) - calcule la masse, le pI, la charge à un pH donné, compte les résidus d'acides aminés, etc.

Prédicteur Tm (P.C. Lyu Lab., Université nationale Tsing-Hua, Taïwan) - calcule la température de fusion théorique des protéines.

Antigénicité et allergénicité : un bon point de départ serait The Immune Epitope Database (IEDB)

Conception d'anticorps peptidiques Abie Pro (Changement de biosciences)

Serveurs d'allergénicité : AllerTOP ( Référence : Dimitrov, I. et al. 2013. BMC Bioinformatics 14(Suppl 6) : S4), AlgPred - prédiction des protéines allergènes et cartographie des épitopes IgE ( Référence : Saha, S. et Raghava, G.P.S. 2006. Nucleic Acids Research 34: W202-W209.), et SDAP - Structural Database of Allergenic Proteins (Référence : Ivanciuc, O. et al. 2003. Nucleic Acids Res. 31: 359-362).

EpiToolKit - est un établi virtuel pour les questions immunologiques en mettant l'accent sur la conception de vaccins. Il offre une gamme d'outils d'immunoinformatique couvrant le génotypage du CMH, la prédiction d'épitopes et de néo-épitopes, la sélection d'épitopes pour la conception de vaccins et l'assemblage d'épitopes. Dans sa version 2.0 récemment réimplémentée, EpiToolKit fournit une gamme de nouvelles fonctionnalités et permet pour la première fois de combiner des outils dans des flux de travail complexes. Pour les utilisateurs inexpérimentés, il offre des interfaces simplifiées pour guider les utilisateurs à travers l'analyse d'ensembles de données immunologiques complexes. ( Référence : Schubert S et al. (2015) Bioinformatique 31(13): 2211&ndash2213).

VIOLON - Vaccine jeenquête et OmLiné jeinformations Nréseau - permet une conservation, une comparaison et une analyse faciles des données de recherche liées aux vaccins sur divers agents pathogènes humains. VIOLIN devrait devenir une source centralisée d'informations sur les vaccins et fournir aux chercheurs en sciences fondamentales et cliniques des données organisées et des outils bioinformatiques pour la recherche et le développement de vaccins . VBLAST : la recherche BLAST personnalisée pour la recherche sur les vaccins permet diverses stratégies de recherche contre 77 génomes de 34 agents pathogènes. (Référence : He, Y. et al. 2014. Nucleic Acids Res. 42 (problème de base de données) : D1124-32).

SVMTriP - est une nouvelle méthode pour prédire l'épitope antigénique avec la dernière séquence entrée de la base de données IEDB. Dans notre méthode, Support Vector Machine (SVM) a été utilisé en combinant les scores de similarité et de propension tri-peptide (SVMTriP) afin d'obtenir les meilleures performances de prédiction. De plus, SVMTriP est capable de reconnaître des peptides viraux à partir d'un fond de séquence de protéines humaines. (Référence : Yao B et al. (2012) PLoS One 7(9): e45152).

Solubilité et cristallisabilité :

EnzymeMiner - propose l'extraction automatisée d'enzymes solubles avec diverses structures, propriétés catalytiques et stabilités. La prédiction de solubilité utilise le prédicteur SoluProt interne développé à l'aide de l'apprentissage automatique. (Référence : Hon J et al. 2020. Nucl Acids Res 48 (W1) : W104&ndashW109).

EXPRESSO (ESmoment de RPoteine ExpreSet DONClubility) - est un prédicteur basé sur la séquence pour estimer l'expression et la solubilité des protéines pour trois systèmes d'expression de protéines différents : Escherichia coli in vivo, Brevibacille, et sans cellules germinales de blé. (Référence : Hirose S, & Noguchi T. 2013. Protéomique. 13:1444-1456).

SABLE - Prédiction basée sur la séquence précise des AccessiBiLitiEs de solvants relatifs, des structures secondaires et des domaines transmembranaires pour les protéines de structure inconnue. ( Référence : Adamczak R et al. 2004. Protéines 56:753-767).

SPpréd (Soluble Pprédiction de la protéine) (Centre de bioinformatique, Institut de technologie microbienne, Chandigarh, Inde) - est un serveur Web pour prédire la solubilité d'une protéine sur une surexpression dans E. coli. La prédiction est effectuée par un modèle hybride de SVM formé sur le profil PSSM généré par la recherche PSI-BLAST de la base de données de protéines 'nr' et de la composition en acides aminés divisés.

Protein&ndashSol - est un serveur Web pour prédire la solubilité des protéines. En utilisant les données disponibles pour la solubilité des protéines d'Escherichia coli dans un système d'expression acellulaire, 35 propriétés basées sur la séquence sont calculées. Les pondérations des caractéristiques sont déterminées à partir de la séparation des sous-ensembles de solubilité faible et élevée. Le modèle renvoie une solubilité prédite et une indication des caractéristiques qui s'écartent le plus des valeurs moyennes. ( Référence : Hebditch M et al. 2017. Bioinformatique 33(19): 3098&ndash3100).

CamSol - pour la conception rationnelle de variantes de protéines avec une solubilité améliorée. La méthode fonctionne en effectuant un criblage informatique rapide de dizaines de milliers de mutations pour identifier celles qui ont le plus grand impact sur la solubilité de la protéine cible tout en maintenant son état natif et son activité biologique. (Référence : Sormanni P et al. (2015) J Molec Biol 427(2): 478-490). N.B. Nécessite une inscription.

Sta tête Entropie Réducation p rediction (SERp) - cet outil exploratoire vise à faciliter l'identification des sites les plus adaptés à la mutation conçue pour améliorer la cristallisabilité par une approche de réduction de l'entropie de surface. (Référence : Goldschmidt L. et al. 2007. Protein Science. 16:1569-1576)

CRYSTALP2 - pour in-silico prédiction de la propension à la cristallisation des protéines. (Référence : Kurgan L, et al. 2009. BMC Structural Biology 9: 50) et, PPCpred - prédiction basée sur la séquence de la propension à la production de cristaux de qualité de diffraction, la production de cristaux, la purification et la production de la matière protéique. (Référence : M.J. Mizianty & L. Kurgan. 2011. Bioinformatique 27: i24-i33).

Peptides antimicrobiens, vaccins et toxines :

APD (UNEantimicrobien Peptide atabase) (Référence : Wang, Z. et Wang, G 2004. Nucl. Acids Res.32: D590-D592)

Le système de sécrétion de type III (T3SS) est un mécanisme essentiel pour l'interaction hôte-pathogène dans le processus d'infection. Les protéines sécrétées par la machinerie T3SS de nombreuses bactéries Gram-négatives sont appelées effecteurs T3SS (T3SE). Ceux-ci peuvent être localisés de manière subcellulaire dans l'hôte ou faire partie de la pointe de l'aiguille du T3SS qui interagit directement avec la membrane de l'hôte pour amener d'autres effecteurs dans la cellule cible. T3SEdb représente un tel effort pour assembler une base de données complète de tous les T3SE déterminés expérimentalement et putatifs dans un site accessible sur le Web. La recherche BLAST est disponible. (Référence : Tay DM et al. 2010. BMC Bioinformatics. 11 Suppl 7:S4).

Efficace (Université de Vienne, Autriche et Université technique de Munich, Allemagne) - La sécrétion de protéines bactériennes est le mécanisme clé de virulence des bactéries symbiotiques et pathogènes. Ainsi, les protéines effectrices sont transportées du cytosol bactérien dans le milieu extracellulaire ou directement dans la cellule hôte eucaryote. Le portail Effective fournit des prédictions précalculées sur les effecteurs bactériens dans tous les génomes pathogènes et symbiotiques accessibles au public, ainsi que la possibilité pour l'utilisateur de prédire les effecteurs dans ses propres données de séquences protéiques.

Vaxign est le premier système de conception de vaccins basé sur le Web qui prédit les cibles vaccinales en fonction des séquences du génome en utilisant la stratégie de vaccinologie inverse. Les caractéristiques prévues dans le pipeline Vaxign incluent la localisation subcellulaire des protéines, les hélices transmembranaires, la probabilité d'adhésine, la conservation des protéines humaines et/ou de souris, l'exclusion de séquences du (des) génome(s) de la (des) souche(s) non pathogène(s) et la liaison de l'épitope au CMH de classe I et de classe II . La base de données précalculée Vaxign contient la prédiction des cibles vaccinales pour les génomes >350. (Référence : He Y et al. 2010. J Biomed Biotechnol. 2010: 297505). Une version plus récente de Vaxign 2 Beta est disponible ici.

VacTarBac est une plateforme qui stocke des candidats vaccins contre plusieurs bactéries pathogènes. Les vaccins sont conçus sur la base de leur probabilité d'agir en tant qu'épitope, et ont donc le potentiel d'induire l'un des nombreux bras du système immunitaire. Ces épitopes ont été prédits contre le facteur de virulence et les gènes essentiels de 14 espèces bactériennes. (Référence : Nagpal G et al. (2018) Front Immunol. 9: 2280).

Abpred - prendra une seule séquence d'acides aminés pour un Fv et calculera la performance prévue sur 12 plateformes biophysiques ( Référence : Hebditch M & J Warwicker (2019) PeerJ. 7: e8199).

T3SE - Prédiction d'effecteur du système de sécrétion de type III (Référence : Löwer M, & Schneider G. 2009. PLoS One. 4:e5917. Erratum dans : PLoS One. 20094(7).

SIEVE Server est un outil Web public pour la prédiction des effecteurs sécrétés de type III. Le serveur SIEVE évalue les effecteurs potentiels sécrétés à partir de génomes d'agents pathogènes bactériens avec des systèmes de sécrétion de type III en utilisant un modèle appris à partir de protéines sécrétées connues. Le serveur SIEVE ne nécessite que des séquences protéiques de protéines à cribler et renvoie une probabilité prudente que chaque protéine d'entrée soit un effecteur sécrété de type III. (Référence : McDermott JE et al. 2011. Infect Immun. 79:23-32).

Dichroïsme circulaire:

Dichroïsme circulaire (Birkbeck College, School of Crystalography, Angleterre) DICHROWEB est un site web interactif qui permet la déconvolution des données d'expériences de spectroscopie de dichroïsme circulaire. Il offre une interface à une gamme d'algorithmes de déconvolution (CONTINLL, SELCON3, CDSSTR, VARSLC, K2D).

K2D2 : Prédiction des pourcentages de la structure secondaire des protéines à partir des spectres CD - permet l'analyse de 41 points de données de spectre CD allant de 200 nm à 240 nm ou ou 51 points de données pour la plage 190-240 nm (Référence : Perez-Iratxeta C & Andrade- Navarro MA 2008. BMC Structural Biology 2008, 8:25)

K2D3 est un serveur Web permettant d'estimer la teneur en brins d'hélice et de ß d'une protéine à partir de son spectre de dichroïsme circulaire. K2D3 utilise une base de données de spectres théoriques dérivés avec Dichrocalc ( Référence : Louis-Jeune C et al. 2012. Proteins: Structure, Function, & Bioinformatics 80: 374&ndash381)

Résidus de cystéine :

DiANNA - prédit l'état d'oxydation de la cystéine (précision de 76 %), les paires de cystéine (précision de 81 %) et la connectivité des liaisons disulfure (précision de 86 %). (Référence : Nucl. Acids Res. 33: W230-W232).

CYSREDOX (Université Rockefeller, États-Unis) et CYSPRED (CIRB Biocomputing Group, Université de Bologne, Italie) calculer l'état redox des résidus de cystéine dans les protéines.

Traceur d'hydrophobie ( Innovagen ) - et Hydroplotter de protéines - sélectionnez sous Outils (ProteinLounge, San Diego, Californie ).

Protéolyse et spectrométrie de masse :

Protéolyse - PeptideCutter (ExPASy, Suisse) qui prédit également les sites de clivage pour les enzymes et les produits chimiques. Un site de protéolyse alternatif est Mobility_plot 4.1 (Advanced Proteolytic Fingerprinting, IGH, France).
Pour une analyse des protéines plus sophistiquée impliquant la spectroscopie de masse, ExPasy a introduit FindMod pour prédire les modifications post-traductionnelles potentielles des protéines dans les peptides et GlycoMod qui peut prédire les structures oligosaccharidiques possibles qui se produisent sur les protéines à partir de leurs masses déterminées expérimentalement.

ProFound - est un outil pour rechercher une base de données de séquences de protéines en utilisant des informations provenant de spectres de masse de cartes peptidiques. Un algorithme bayésien est utilisé pour classer les séquences protéiques dans la base de données en fonction de leur probabilité de produire la carte peptidique. Une version simplifiée est accessible ici (Rockefeller University, New York, U.S.A.) . On ne peut pas utiliser sa propre base de données de protéines.

ProtéineProspecteur (Université de Californie) - offre une grande variété d'outils (par exemple MS-Fit, MS-Tag, MS-Seq, MS-Pattern, MS-Homology) pour le spectroscopiste de masse de protéines.

Les répétitions dans les séquences protéiques peuvent être découvertes à l'aide de Radar ( R apide UNE automatique etection et UNE alignement de R répète, Institut Européen de Bioinformatique) ou REPRO (Référence : George RA. & Heringa J. 2000. Trends Biochem. Sci. 25: 515-517).

REPPER (REPRÉSENTANTmange et leur PARiodicités) - détecte et analyse les régions avec de courtes répétitions sans lacunes dans les protéines. Il trouve des périodicités par transformée de Fourier (FTwin) et analyse de similarité interne (REPwin). FTwin attribue des valeurs numériques aux acides aminés qui reflètent certaines propriétés, par exemple l'hydrophobie, et donne des informations sur les périodicités correspondantes. REPwin utilise des auto-alignements et affiche des répétitions qui révèlent des similitudes internes significatives. Ils sont complétés par PSIPRED et la prédiction de bobines enroulées (COILS), faisant du serveur un outil analytique utile pour les protéines fibreuses. (Référence : M. Gruber et al. 2005. Nucl. Acids Res. 33: W239-W243).

Gels bidimensionnels :

Calcul JVirGel de gels de protéines bidimensionnels virtuels - crée des protéomes 2D virtuels à partir d'une énorme liste d'eucaryotes et de procaryotes (ou d'une protéine individuelle). Deux versions : html (limité) et Java applet (incroyable mais vous devez installer Java Runtime Environment. ( Référence : K. Hiller et al. 2003. Nucl. Acids Res. 31: 3862-3865).

Dessinez des gels de protéines virtuels bidimensionnels (PRODORIC Net, Allemagne) - en utilisant vos propres données de séquence de protéines ou pour différents organismes.

Prédicteur de protéines à gratter - (Institut de génomique et de bioinformatique, Université de Californie, Irvine) - les programmes incluent : ACCpro : l'accessibilité relative aux solvants des résidus de protéines CMAPpro : Prédiction des cartes de contact des acides aminés COBEpro : Prédiction des épitopes continus des cellules B CONpro : prédit si le nombre de contacts de chaque résidu dans une protéine est supérieur ou inférieur à la moyenne pour ce résidu DIpro : Prédiction des ponts disulfure DISpro : Prédiction des régions désordonnées DOMpro : Prédiction des domaines SSpro : Prédiction de la structure secondaire de la protéine SVMcon : Prédiction des cartes de contact des acides aminés à l'aide de machines à vecteurs de support et, 3Dpro : Prédiction de la structure tertiaire de la protéine (Ab Initiation).

Mutagenèse :

Concepteur de mutagenèse génétique (GenScript) est développé pour rendre votre conception de mutagenèse d'ADN ponctuelle simple afin de faciliter la mutation génique. Pour effectuer une mutagenèse d'ADN à partir de type sauvage, saisissez simplement votre séquence de départ du gène de type sauvage dans le champ ci-dessous, puis cliquez sur le bouton &ldquofrom selection&rdquo pour sélectionner le ou les acides aminés d'intérêt. Par conséquent, la nouvelle séquence de gènes codant pour la protéine mutée sera générée lors d'un clic &ldquosubmit&rdquo. Vous pouvez sélectionner un certain nombre de systèmes d'expression.

I-Mutant2.0 : prédicteur des changements de stabilité des protéines lors de la mutation - choisissez un numéro de référence PDB ou collez votre propre protéine. La réponse (par e-mail) indique si la protéine est plus ou moins stable, un fait qui pourrait être utile pour concevoir de "meilleures" protéines. (Référence : E. Capriotti et al. 2005. Nucl. Acides Rés. 33: W306-W310).

SIFT - Le Sorting jeintolérant FROM TL'algorithme olérant (SIFT) prédit l'effet des variantes codantes sur la fonction des protéines, c'est-à-dire qu'il prédit si une substitution d'acides aminés affecte la fonction des protéines en fonction de l'homologie de séquence et des propriétés physiques des acides aminés. SIFT peut être appliqué aux polymorphismes non synonymes naturels et aux mutations faux-sens induites en laboratoire. (Référence : N-L Sim et al. 2012. Nucleic Acids Research 40(1): W452&ndashW457).

mCSM-membrane - prédit les effets des mutations sur les protéines transmembranaires. (Référence : Pires DEV et al. 2020. Nucl Acids Res 48 (W1) : W147&ndashW153).


3.4 Protéines

À la fin de cette section, vous serez en mesure d'effectuer les opérations suivantes :

  • Décrire les fonctions que les protéines remplissent dans la cellule et dans les tissus
  • Discuter de la relation entre les acides aminés et les protéines
  • Expliquer les quatre niveaux d'organisation des protéines
  • Décrire les liens entre la forme et la fonction des protéines

Les protéines sont l'une des molécules organiques les plus abondantes dans les systèmes vivants et ont la gamme de fonctions la plus diversifiée de toutes les macromolécules. Les protéines peuvent être structurelles, régulatrices, contractiles ou protectrices. Ils peuvent servir au transport, au stockage ou aux membranes ou ils peuvent être des toxines ou des enzymes. Chaque cellule d'un système vivant peut contenir des milliers de protéines, chacune ayant une fonction unique. Leurs structures, comme leurs fonctions, varient considérablement. Ce sont tous, cependant, des polymères d'acides aminés disposés en une séquence linéaire.

Types et fonctions des protéines

Les enzymes, produites par les cellules vivantes, sont des catalyseurs de réactions biochimiques (comme la digestion) et sont généralement des protéines complexes ou conjuguées. Chaque enzyme est spécifique du substrat (un réactif qui se lie à une enzyme) sur lequel elle agit. L'enzyme peut aider dans les réactions de décomposition, de réarrangement ou de synthèse. Nous appelons les enzymes qui décomposent leurs substrats des enzymes cataboliques. Ceux qui construisent des molécules plus complexes à partir de leurs substrats sont des enzymes anabolisantes, et les enzymes qui affectent la vitesse de réaction sont des enzymes catalytiques. Notez que toutes les enzymes augmentent la vitesse de réaction et, par conséquent, sont des catalyseurs organiques. Un exemple d'enzyme est l'amylase salivaire, qui hydrolyse son substrat, l'amylose, un composant de l'amidon.

Les hormones sont des molécules de signalisation chimique, généralement de petites protéines ou des stéroïdes, sécrétées par les cellules endocrines qui agissent pour contrôler ou réguler des processus physiologiques spécifiques, notamment la croissance, le développement, le métabolisme et la reproduction. Par exemple, l'insuline est une hormone protéique qui aide à réguler la glycémie. Le tableau 3.1 répertorie les principaux types et fonctions des protéines.

TaperExemplesLes fonctions
Enzymes digestivesAmylase, lipase, pepsine, trypsineAide à la nourriture en catabolisant les nutriments en unités monomères
TransportHémoglobine, albumineTransporter des substances dans le sang ou la lymphe dans tout le corps
De constructionActine, tubuline, kératineConstruire différentes structures, comme le cytosquelette
Les hormonesInsuline, thyroxineCoordonner l'activité des différents systèmes du corps
La défenseImmunoglobulinesProtéger le corps des agents pathogènes étrangers
ContractileActine, myosineEffet contraction musculaire
Espace de rangementProtéines de stockage des légumineuses, blanc d'œuf (albumine)Fournir de la nourriture au début du développement de l'embryon et de la plantule

Les protéines ont des formes et des poids moléculaires différents. Certaines protéines sont de forme globulaire alors que d'autres sont de nature fibreuse. Par exemple, l'hémoglobine est une protéine globulaire, mais le collagène, situé dans notre peau, est une protéine fibreuse. La forme des protéines est essentielle à sa fonction, et de nombreux types de liaisons chimiques maintiennent cette forme. Les changements de température, de pH et d'exposition à des produits chimiques peuvent entraîner des modifications permanentes de la forme de la protéine, entraînant une perte de fonction ou une dénaturation . Différents arrangements des mêmes 20 types d'acides aminés comprennent toutes les protéines. Deux nouveaux acides aminés rares ont été découverts récemment (sélénocystéine et pirrolysine), et de nouvelles découvertes supplémentaires pourraient être ajoutées à la liste.

Acides aminés

Les acides aminés sont les monomères qui composent les protéines. Chaque acide aminé a la même structure fondamentale, qui consiste en un atome de carbone central, ou l'alpha (??) carbone, lié à un groupe amino (NH2), un groupe carboxyle (COOH) et un atome d'hydrogène. Chaque acide aminé a également un autre atome ou groupe d'atomes lié à l'atome central connu sous le nom de groupe R (figure 3.22).

Les scientifiques utilisent le nom "acide aminé" parce que ces acides contiennent à la fois un groupe aminé et un groupe acide carboxyle dans leur structure de base. Comme nous l'avons mentionné, il existe 20 acides aminés communs présents dans les protéines. Neuf d'entre eux sont des acides aminés essentiels chez l'homme car le corps humain ne peut pas les produire et nous les obtenons de notre alimentation. Pour chaque acide aminé, le groupe R (ou chaîne latérale) est différent (Figure 3.23).

Connexion visuelle

Quelles catégories d'acides aminés vous attendriez-vous à trouver à la surface d'une protéine soluble et lesquelles vous attendriez-vous à trouver à l'intérieur ? Quelle distribution d'acides aminés vous attendriez-vous à trouver dans une protéine intégrée dans une bicouche lipidique ?

La nature chimique de la chaîne latérale détermine la nature de l'acide aminé (c'est-à-dire s'il est acide, basique, polaire ou non polaire). Par exemple, l'acide aminé glycine a un atome d'hydrogène comme groupe R. Les acides aminés tels que la valine, la méthionine et l'alanine sont de nature non polaire ou hydrophobe, tandis que les acides aminés tels que la sérine, la thréonine et la cystéine sont polaires et ont des chaînes latérales hydrophiles. Les chaînes latérales de la lysine et de l'arginine sont chargées positivement et, par conséquent, ces acides aminés sont également des acides aminés basiques. La proline a un groupe R qui est lié au groupe amino, formant une structure en forme d'anneau. La proline est une exception à la structure standard de l'acide aminé puisque son groupe aminé n'est pas séparé de la chaîne latérale (Figure 3.23).

Une seule lettre majuscule ou une abréviation de trois lettres représente les acides aminés. Par exemple, la lettre V ou le symbole à trois lettres val représentent la valine. Tout comme certains acides gras sont essentiels à un régime, certains acides aminés sont également nécessaires. Ces acides aminés essentiels chez l'homme comprennent l'isoleucine, la leucine et la cystéine. Les acides aminés essentiels font référence à ceux nécessaires à la constitution des protéines dans le corps, mais pas à ceux que le corps produit. Les acides aminés essentiels varient d'un organisme à l'autre.

La séquence et le nombre d'acides aminés déterminent finalement la forme, la taille et la fonction de la protéine. Une liaison covalente, ou liaison peptidique, s'attache à chaque acide aminé, qu'une réaction de déshydratation forme. Le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe aminé de l'acide aminé entrant se combinent, libérant une molécule d'eau. La liaison résultante est la liaison peptidique (figure 3.24).

Les produits que ces liaisons forment sont des peptides. Au fur et à mesure que de plus en plus d'acides aminés se joignent à cette chaîne en croissance, la chaîne résultante est un polypeptide. Chaque polypeptide a un groupe amino libre à une extrémité. Cette extrémité est N terminale, ou amino terminale, et l'autre extrémité a un groupe carboxyle libre, également C ou carboxyle terminal. Alors que les termes polypeptide et protéine sont parfois utilisés de manière interchangeable, un polypeptide est techniquement un polymère d'acides aminés, alors que le terme protéine est utilisé pour un polypeptide ou des polypeptides qui se sont combinés, ont souvent lié des groupes prothétiques non peptidiques, ont une forme distincte , et ont une fonction unique. Après la synthèse des protéines (traduction), la plupart des protéines sont modifiées. Celles-ci sont connues sous le nom de modifications post-traductionnelles. Ils peuvent subir un clivage, une phosphorylation ou nécessiter l'ajout d'autres groupes chimiques. Ce n'est qu'après ces modifications que la protéine est complètement fonctionnelle.

Lien vers l'apprentissage

Cliquez sur les étapes de la synthèse des protéines dans ce didacticiel interactif.

Connexion Évolution

L'importance évolutive du cytochrome c

Le cytochrome c est un composant important de la chaîne de transport d'électrons, une partie de la respiration cellulaire, et il est normalement situé dans l'organite cellulaire, la mitochondrie. Cette protéine possède un groupe prothétique hème, et l'ion central de l'hème se réduit et s'oxyde alternativement pendant le transfert d'électrons. Parce que le rôle de cette protéine essentielle dans la production d'énergie cellulaire est crucial, elle a très peu changé au cours des millions d'années. Le séquençage des protéines a montré qu'il existe une quantité considérable d'homologie de séquence d'acides aminés du cytochrome c parmi différentes espèces. En d'autres termes, nous pouvons évaluer la parenté évolutive en mesurant les similitudes ou les différences entre les séquences d'ADN ou de protéines de diverses espèces.

Les scientifiques ont déterminé que le cytochrome c humain contient 104 acides aminés. Pour chaque molécule de cytochrome c provenant de différents organismes que les scientifiques ont séquencée à ce jour, 37 de ces acides aminés apparaissent dans la même position dans tous les échantillons de cytochrome c. Cela indique qu'il peut y avoir eu un ancêtre commun. En comparant les séquences protéiques humaines et chimpanzées, les scientifiques n'ont trouvé aucune différence de séquence. Lorsque les chercheurs ont comparé les séquences humaines et de singe rhésus, la seule différence était dans un acide aminé. Dans une autre comparaison, le séquençage humain à levure montre une différence en 44e position.

Structure des protéines

Comme nous l'avons vu précédemment, la forme d'une protéine est essentielle à sa fonction. Par exemple, une enzyme peut se lier à un substrat spécifique sur un site actif. Si ce site actif est altéré en raison de changements locaux ou de changements dans la structure globale de la protéine, l'enzyme peut être incapable de se lier au substrat. Pour comprendre comment la protéine obtient sa forme ou sa conformation finale, nous devons comprendre les quatre niveaux de structure de la protéine : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.

Structure primaire

La séquence unique des acides aminés dans une chaîne polypeptidique est sa structure primaire. Par exemple, l'insuline, l'hormone pancréatique, a deux chaînes polypeptidiques, A et B, et elles sont liées entre elles par des liaisons disulfure. L'acide aminé N terminal de la chaîne A est la glycine tandis que l'acide aminé C terminal est l'asparagine (Figure 3.25). Les séquences d'acides aminés dans les chaînes A et B sont uniques à l'insuline.

Le gène codant pour la protéine détermine finalement la séquence unique de chaque protéine. Un changement dans la séquence nucléotidique de la région codante du gène peut conduire à l'ajout d'un acide aminé différent à la chaîne polypeptidique en croissance, provoquant un changement dans la structure et la fonction de la protéine. Dans l'anémie falciforme, l'hémoglobine ?? chaîne (dont nous montrons une petite partie sur la figure 3.26) a une seule substitution d'acide aminé, provoquant un changement dans la structure et la fonction de la protéine. Plus précisément, la valine dans le ?? chaîne se substitue à l'acide aminé glutamique. Ce qui est le plus remarquable à considérer, c'est qu'une molécule d'hémoglobine est composée de deux chaînes alpha et de deux chaînes bêta composées chacune d'environ 150 acides aminés. La molécule a donc environ 600 acides aminés. La différence structurelle entre une molécule d'hémoglobine normale et une molécule de drépanocytose - qui diminue considérablement l'espérance de vie - est un seul acide aminé des 600. Ce qui est encore plus remarquable, c'est que trois nucléotides codent chacun pour ces 600 acides aminés, et un seul changement de base (mutation ponctuelle), 1 base sur 1800 provoque la mutation.

En raison de ce changement d'un acide aminé dans la chaîne, les molécules d'hémoglobine forment de longues fibres qui déforment les globules rouges biconcaves ou en forme de disque et les font prendre une forme de croissant ou de « faucille », ce qui obstrue les vaisseaux sanguins (Figure 3.27 ). Cela peut entraîner une myriade de problèmes de santé graves tels que l'essoufflement, des étourdissements, des maux de tête et des douleurs abdominales pour les personnes touchées par cette maladie.

Structure secondaire

Le repliement local du polypeptide dans certaines régions donne naissance à la structure secondaire de la protéine. Les plus courants sont les ??-hélice et ??-structures en tôle plissée (Figure 3.28). Les deux structures sont maintenues en forme par des liaisons hydrogène. Les liaisons hydrogène se forment entre l'atome d'oxygène dans le groupe carbonyle dans un acide aminé et un autre acide aminé qui est quatre acides aminés plus loin le long de la chaîne.

Chaque tour d'hélice dans une hélice alpha a 3,6 résidus d'acides aminés. Les groupes R du polypeptide (les groupes variants) dépassent du ??-chaîne hélicoïdale. Dans le ??-feuille plissée, les liaisons hydrogène entre les atomes sur le squelette de la chaîne polypeptidique forment les "plis". Les groupes R sont attachés aux carbones et s'étendent au-dessus et au-dessous des plis du pli. Les segments plissés s'alignent parallèlement ou antiparallèlement les uns aux autres, et des liaisons hydrogène se forment entre l'atome d'hydrogène partiellement positif dans le groupe amino et l'atome d'oxygène partiellement négatif dans le groupe carbonyle du squelette peptidique. Les ??-hélice et ??-les structures en feuillets plissés se trouvent dans la plupart des protéines globulaires et fibreuses et elles jouent un rôle structurel important.

Structure tertiaire

La structure tridimensionnelle unique du polypeptide est sa structure tertiaire (figure 3.29). Cette structure est en partie due aux interactions chimiques à l'œuvre sur la chaîne polypeptidique. Principalement, les interactions entre les groupes R créent la structure tertiaire tridimensionnelle complexe de la protéine. La nature des groupes R dans les acides aminés impliqués peut contrecarrer la formation des liaisons hydrogène que nous avons décrites pour les structures secondaires standard. Par exemple, les groupes R avec des charges similaires se repoussent et ceux avec des charges différentes sont attirés les uns vers les autres (liaisons ioniques). Lorsque le repliement des protéines a lieu, les groupes R hydrophobes des acides aminés non polaires se trouvent à l'intérieur de la protéine, tandis que les groupes R hydrophiles se trouvent à l'extérieur. Les scientifiques appellent également les premiers types d'interactions interactions hydrophobes. L'interaction entre les chaînes latérales de la cystéine forme des liaisons disulfure en présence d'oxygène, la seule liaison covalente qui se forme pendant le repliement des protéines.

Toutes ces interactions, faibles et fortes, déterminent la forme tridimensionnelle finale de la protéine. Lorsqu'une protéine perd sa forme tridimensionnelle, elle peut ne plus être fonctionnelle.

Structure quaternaire

Dans la nature, certaines protéines se forment à partir de plusieurs polypeptides, ou sous-unités, et l'interaction de ces sous-unités forme la structure quaternaire. De faibles interactions entre les sous-unités aident à stabiliser la structure globale. Par exemple, l'insuline (une protéine globulaire) a une combinaison de liaisons hydrogène et disulfure qui la font s'agglutiner principalement en forme de boule. L'insuline commence comme un seul polypeptide et perd certaines séquences internes en présence d'une modification post-traductionnelle après avoir formé les liaisons disulfure qui maintiennent les chaînes restantes ensemble. La soie (une protéine fibreuse), cependant, a un ??-structure en feuille plissée qui est le résultat d'une liaison hydrogène entre différentes chaînes.

La figure 3.30 illustre les quatre niveaux de structure protéique (primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire).

Dénaturation et repliement des protéines

Chaque protéine a sa propre séquence et sa propre forme que les interactions chimiques maintiennent ensemble. Si la protéine est soumise à des changements de température, de pH ou d'exposition à des produits chimiques, la structure de la protéine peut changer, perdant sa forme sans perdre sa séquence primaire dans ce que les scientifiques appellent la dénaturation. La dénaturation est souvent réversible car la structure primaire du polypeptide est conservée dans le processus si l'agent dénaturant est éliminé, permettant à la protéine de reprendre sa fonction. Parfois, la dénaturation est irréversible, entraînant une perte de fonction. Un exemple de dénaturation irréversible des protéines est la friture d'un œuf. La protéine d'albumine contenue dans le blanc d'œuf liquide se dénature lorsqu'elle est placée dans une poêle chaude. Toutes les protéines ne se dénaturent pas à haute température. Par exemple, les bactéries qui survivent dans les sources chaudes ont des protéines qui fonctionnent à des températures proches de l'ébullition. L'estomac est également très acide, a un pH bas et dénature les protéines dans le cadre du processus de digestion. Cependant, les enzymes digestives de l'estomac conservent leur activité dans ces conditions.

Le repliement des protéines est essentiel à sa fonction. Les scientifiques pensaient à l'origine que les protéines elles-mêmes étaient responsables du processus de repliement. Ce n'est que récemment que les chercheurs ont découvert qu'ils reçoivent souvent de l'aide dans le processus de repliement de la part d'assistants protéiques, ou de chaperons (ou chaperonines) qui s'associent à la protéine cible pendant le processus de repliement. Ils agissent en empêchant l'agrégation des polypeptides qui constituent la structure complète de la protéine, et ils se dissocient de la protéine une fois que la protéine cible est repliée.

Lien vers l'apprentissage

Pour une perspective supplémentaire sur les protéines, visionnez cette animation intitulée « Biomolécules : les protéines ».


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Structure des protéines

Comme indiqué précédemment, la forme d'une protéine est essentielle à sa fonction. Par exemple, une enzyme peut se lier à un substrat spécifique à un site connu sous le nom de site actif. Si ce site actif est altéré en raison de changements locaux ou de changements dans la structure globale de la protéine, l'enzyme peut être incapable de se lier au substrat. Pour comprendre comment la protéine obtient sa forme ou sa conformation finale, nous devons comprendre les quatre niveaux de structure de la protéine : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.

Structure primaire

La séquence unique d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique est sa structure primaire. Par exemple, l'insuline, l'hormone pancréatique, a deux chaînes polypeptidiques, A et B, et elles sont liées entre elles par des liaisons disulfure. L'acide aminé N terminal de la chaîne A est la glycine, tandis que l'acide aminé C terminal est l'asparagine (Figure 4). Les séquences d'acides aminés dans les chaînes A et B sont uniques à l'insuline.

Figure 4. L'insuline sérique bovine est une hormone protéique constituée de deux chaînes peptidiques, A (21 acides aminés de long) et B (30 acides aminés de long). Dans chaque chaîne, la structure primaire est indiquée par des abréviations à trois lettres qui représentent les noms des acides aminés dans l'ordre où ils sont présents. L'acide aminé cystéine (cys) a un groupe sulfhydryle (SH) comme chaîne latérale. Deux groupes sulfhydryle peuvent réagir en présence d'oxygène pour former une liaison disulfure (S-S). Deux liaisons disulfure relient les chaînes A et B ensemble, et une troisième aide la chaîne A à se replier dans la bonne forme. Notez que toutes les liaisons disulfure ont la même longueur, mais sont dessinées de tailles différentes pour plus de clarté.

La séquence unique de chaque protéine est finalement déterminée par le gène codant pour la protéine. Un changement dans la séquence nucléotidique de la région codante du gène peut entraîner l'ajout d'un acide aminé différent à la chaîne polypeptidique en croissance, provoquant un changement dans la structure et la fonction de la protéine. Dans l'anémie falciforme, l'hémoglobine ?? chaîne (dont une petite partie est représentée sur la figure 5) a une seule substitution d'acide aminé, provoquant un changement dans la structure et la fonction de la protéine.

Figure 5. La chaîne bêta de l'hémoglobine a une longueur de 147 résidus, mais une seule substitution d'acide aminé conduit à l'anémie falciforme. Dans l'hémoglobine normale, l'acide aminé en position sept est le glutamate. Dans l'hémoglobine drépanocytaire, ce glutamate est remplacé par une valine.

Plus précisément, l'acide aminé acide glutamique est remplacé par la valine dans le ?? chaîne. Ce qui est le plus remarquable à considérer, c'est qu'une molécule d'hémoglobine est composée de deux chaînes alpha et de deux chaînes bêta composées chacune d'environ 150 acides aminés. La molécule a donc environ 600 acides aminés. La différence structurelle entre une molécule d'hémoglobine normale et une molécule de drépanocytose - qui diminue considérablement l'espérance de vie - est un seul acide aminé des 600. Ce qui est encore plus remarquable, c'est que ces 600 acides aminés sont codés par trois nucléotides chacun, et la mutation est causée par un seul changement de base (mutation ponctuelle), 1 sur 1800 bases.

Figure 6. Dans ce frottis sanguin, visualisé à un grossissement de 535x en utilisant une microscopie à fond clair, les cellules falciformes sont en forme de croissant, tandis que les cellules normales sont en forme de disque. (crédit : modification du travail par Ed Uthman données de la barre d'échelle de Matt Russell)

Because of this change of one amino acid in the chain, hemoglobin molecules form long fibers that distort the biconcave, or disc-shaped, red blood cells and assume a crescent or “sickle” shape, which clogs arteries (Figure 6). This can lead to myriad serious health problems such as breathlessness, dizziness, headaches, and abdominal pain for those affected by this disease.

Secondary Structure

The local folding of the polypeptide in some regions gives rise to the secondary structure of the protein. The most common are the ??-helix and ??-pleated sheet structures (Figure 7). Both structures are the ??-helix structure—the helix held in shape by hydrogen bonds. The hydrogen bonds form between the oxygen atom in the carbonyl group in one amino acid and another amino acid that is four amino acids farther along the chain.

Figure 7. The α-helix and β-pleated sheet are secondary structures of proteins that form because of hydrogen bonding between carbonyl and amino groups in the peptide backbone. Certain amino acids have a propensity to form an α-helix, while others have a propensity to form a β-pleated sheet.

Every helical turn in an alpha helix has 3.6 amino acid residues. The R groups (the variant groups) of the polypeptide protrude out from the ??-helix chain. Dans le ??-pleated sheet, the “pleats” are formed by hydrogen bonding between atoms on the backbone of the polypeptide chain. The R groups are attached to the carbons and extend above and below the folds of the pleat. The pleated segments align parallel or antiparallel to each other, and hydrogen bonds form between the partially positive nitrogen atom in the amino group and the partially negative oxygen atom in the carbonyl group of the peptide backbone. Les ??-helix and ??-pleated sheet structures are found in most globular and fibrous proteins and they play an important structural role.

Tertiary Structure

The unique three-dimensional structure of a polypeptide is its tertiary structure (Figure 8). This structure is in part due to chemical interactions at work on the polypeptide chain. Primarily, the interactions among R groups creates the complex three-dimensional tertiary structure of a protein. The nature of the R groups found in the amino acids involved can counteract the formation of the hydrogen bonds described for standard secondary structures. For example, R groups with like charges are repelled by each other and those with unlike charges are attracted to each other (ionic bonds). When protein folding takes place, the hydrophobic R groups of nonpolar amino acids lay in the interior of the protein, whereas the hydrophilic R groups lay on the outside. The former types of interactions are also known as hydrophobic interactions. Interaction between cysteine side chains forms disulfide linkages in the presence of oxygen, the only covalent bond forming during protein folding.

Figure 8. The tertiary structure of proteins is determined by a variety of chemical interactions. These include hydrophobic interactions, ionic bonding, hydrogen bonding and disulfide linkages.

All of these interactions, weak and strong, determine the final three-dimensional shape of the protein. When a protein loses its three-dimensional shape, it may no longer be functional.

Quaternary Structure

In nature, some proteins are formed from several polypeptides, also known as subunits, and the interaction of these subunits forms the quaternary structure. Weak interactions between the subunits help to stabilize the overall structure. For example, insulin (a globular protein) has a combination of hydrogen bonds and disulfide bonds that cause it to be mostly clumped into a ball shape. Insulin starts out as a single polypeptide and loses some internal sequences in the presence of post-translational modification after the formation of the disulfide linkages that hold the remaining chains together. Silk (a fibrous protein), however, has a ??-pleated sheet structure that is the result of hydrogen bonding between different chains.

The four levels of protein structure (primary, secondary, tertiary, and quaternary) are illustrated in Figure 9.

Figure 9. The four levels of protein structure can be observed in these illustrations. (crédit : modification des travaux du National Human Genome Research Institute)

Denaturation and Protein Folding

Each protein has its own unique sequence and shape that are held together by chemical interactions. If the protein is subject to changes in temperature, pH, or exposure to chemicals, the protein structure may change, losing its shape without losing its primary sequence in what is known as denaturation. Denaturation is often reversible because the primary structure of the polypeptide is conserved in the process if the denaturing agent is removed, allowing the protein to resume its function. Sometimes denaturation is irreversible, leading to loss of function. One example of irreversible protein denaturation is when an egg is fried. The albumin protein in the liquid egg white is denatured when placed in a hot pan. Not all proteins are denatured at high temperatures for instance, bacteria that survive in hot springs have proteins that function at temperatures close to boiling. The stomach is also very acidic, has a low pH, and denatures proteins as part of the digestion process however, the digestive enzymes of the stomach retain their activity under these conditions.

Protein folding is critical to its function. It was originally thought that the proteins themselves were responsible for the folding process. Only recently was it found that often they receive assistance in the folding process from protein helpers known as chaperones (or chaperonins) that associate with the target protein during the folding process. They act by preventing aggregation of polypeptides that make up the complete protein structure, and they disassociate from the protein once the target protein is folded.


Availability of data and materials

All datasets generated and/or analyzed during the current study are publicly available. All reconstructed gene content for the lineages of the 76 species in this arthropod phylogeny are freely available at https://arthrofam.org and in Additional file 1: Table S11. All DNA, RNA, genome assembly, and transcriptome assembly sequences can be found at the NCBI, under the i5k Arthropod Genome Pilot Project (arthropods) Umbrella BioProject PRJNA163973 [63].

Full accessions for all data including SRA accessions for all sequence libraries, RNAseq libraries, assembly accessions for genome and transcriptomes are listed in Additional file 1: Tables S1-S4. Additional gene annotation data can be found at the USDA National Agricultural Libraries i5K workspace—for example the Asian longhorned beetle data is at https://i5k.nal.usda.gov/Anoplophora_glabripennis. Links for all automated annotations generated in this work are listed in Additional file 1: Table S5. Sources and versions for publicly available gene sets from previously sequenced species used in these analyses are listed in Additional file 1: Table S6.


Protein aggregation in a membrane environment

A Atomic Structure

Nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy is applied extensively to assess the structural details of protein self-assemblies at an atomic resolution. This tool analyzes the dependence of magnetic properties, typically isotropic chemical shielding, of a certain nucleus on its chemical environment ( Robustelli et al., 2008 ). NMR occurs when the nuclei with nonzero spin quantum numbers are exposed to the magnetic field and subjected to the radiofrequency irradiation. The most informative nuclei involve 1 H, 13 C, 15 N, 19 F, and 31 P ( Evans, 1995 ). Basic configuration of NMR (solution-state NMR) is successfully utilized for investigation of small molecules whose molecular weight is less than ∼ 30 kDa (e.g., protein monomers). However, while exploring the structural and topological aspects of protein clusters, this technique encounters some difficulties connected with reduced tumbling rates and longer rotational correlation times of the polypeptide assemblies ( Auger, 2000 ). This pitfall led to the development of the advanced modification of NMR, called solid-state NMR. Contrary to solution-state NMR spectra which are averaged over all anisotropic interactions, solid-state NMR reflects the full range of orientation-dependent interactions. To detect the monomer-to-oligomer transition, the changes in spectroscopic features, such as chemical shift, linewidth, cross-peaks, nuclear Overhauser effect, are recorded. A number of NMR studies have been performed to study protein aggregation in a membrane environment ( Lindstöm et al., 2002 Grage et al., 2004 Naito and Kawamura, 2007 ). An example of such studies is given by the work of Ravault et al. (2005) where the results of 2 H and 31 P NMR provided an evidence for the oligomer formation while binding of Aβ peptide monomers to lipid membranes.

Despite its clear privileges, solid-state NMR suffers from several drawbacks. First, the instrumentation is extremely expensive, though some solution-state NMR spectrometers can be adapted to perform solid-state measurements. Second, the measurements are time consuming ranging from several minutes to a couple of days depending on the sample being analyzed. Finally, peak assignment can be challenging, because multiple peaks could be observed for a single nuclear site or they may overlap.


Composition and Functions of Various Digestive Juice| Human | La biologie

There are five digestive juices saliva, gastric juice, pancreatic juice, succus entericus (intestinal juice) and bile.

The necessity for so many digestive juices is that -(a) One juice does not contain all the enzymes necessary for digesting all the different types of foodstuffs. For instance, saliva contains only carbohydrate-splitting enzymes whereas gastric juice contains both fat- and protein -splitting enzymes but none acting on carbohydrates, and (b) The second reason is that, one particular digestive juice cannot digest a particular type of food up to completion.

It will digest only up to a certain stage and then, the products will be handed over to the next digestive juice for further digestion. In this way digestion is completed. For instance, gastric juice digests protein up to the stage of peptone, pancreatic juice carries the digestion of peptone further up to lower peptide. The latter is digested completely up to amino acids by succus entericus.

One more interesting fact about the digestive juices is that, their reactions are not all same. Saliva is slightly acid, gastric juice is strongly acid, but pancreatic juice is strongly alkaline. This, more or less, alternate acid and alkaline reaction, prevents any serious alteration of blood reaction. This is a special device for maintaining blood reaction constant.

The composition and functions of various digestive juices is mentioned below:

Digestive Juice # 1. Saliva:

Caractéristiques:

Total Amount – 1,200 -1,500 ml in 24 hours. A large proportion of this 24-hour volume is secreted at meal time, when secretory rate is highest.

Consistency – Slightly cloudy, due to the presence of cells and mucin.

Reaction – Usually slightly acid (pH 6.02 – 7.05). On standing or boiling it loses CO2 and becomes alkaline. This alkaline reaction causes precipitation of salivary constituents, as tartar on the teeth or calculus in salivary duct.

Specific Gravity – 1.002 – 1.012.

Freezing Point – 0.07 – 0.34°C.

1. Water – 99.5%.

2. Solids – 0.5%.

je. Cellular Constituents:

Yeast cells, bacteria, protozoa, polymorphonuclear leucocytes, desquamated epi­thelial cells, etc.

About 0.2% consists of NaCI, KCI, acid and alkaline sodium phosphate, CaCO3, calcium phosphate, potassium thiocyanate. Smoker’s saliva is rich in thiocyanate. In case of poisoning with metals like lead, mercury, etc., they are secreted in saliva.

iii. Orgainc – 0.3%.

une. Enzymes P tyalin (salivary amylase) lipase, carbonic anhydrase, phosphatase and a bacteriolytic en­zyme, lysozyme.

c. Urea, amino acids, cholesterol and vitamins (in small amounts).

ré. The soluble specific blood group substances also form part of the organic constituents of saliva and they have the same characteristics as the agglutinogen on the erythrocyte. In human beings, A, B, O and Le a substances have been demonstrated. Their concentration in saliva is from 10 to 20 mgm per litre.

Saliva contains about 1 ml oxygen, 2.5 ml nitrogen and 50 ml of CO2 par 100 ml. Bicarbonates, phosphates and the proteins act as buffers. Chlorides activate amylase. The thiocyanate (KCNS) is a product of excretion. It is formed in the body from the cyanogen radicle (-CN) derived from pro­teins. Its formation is a process of detoxication of the poisonous cyanides and hence is an example of protective synthesis. With ferric chloride it gives a rich brown colour.

An enzyme kallikrein is present in saliva which acts upon plasma protein to produce a substance known as kallidin or bradykinin. This produces vasodilatation of salivary gland during secretion and is also responsible for the sudden fall and consequent rise in blood pressure observed after injection of saliva in animals.

1. Mechanical Functions:

une. It keeps the mouth moist and helps speech. Decrease in salivary secretion as occurs after nervousness, causes impairment of speech.

b. It helps in the process of mastication of the foodstuff and in preparing it into a bolus, suitable for deglutition. Here, saliva also acts as a lubricant.

c. Constant flow of saliva washes down the food debris and thereby does not allow the bacteria to grow. In acute fevers, where the salivary secretion is inhibited, the food debris is not properly washed away and the bacteria multiply. These collect as the sordes at the root of the teeth and upon the tongue.

It is to be noted that the mechanical functions of saliva are its chief functions in human beings, and is mainly contributed by mucin one of its main constituents.

2. Digestive Functions:

Saliva contains two enzymes:

Splits starch up to maltose in the following manner [Fig. 9.24]

Maltase (in traces) converts maltose into glucose.

3. Excretory Functions:

Saliva excretes urea, heavy metals (Hg, Pb, Bi, As, etc.), thiocyanates, certain drugs like iodide, etc. Alkaloids, such as morphine, antibiotics, such as penicillin, streptomycin, etc. are also excreted in the saliva. The excretion of ethyl alcohol by the salivary gland has prompted the recommendation that such a test should be used for medico-legal purpose. [It also excretes certain virulent micro-organisms, such as the virus of hydrophoboea, acute anterior poliomyelitis, mumps, etc.]

4. Helps in the Sensation of Taste:

Taste is a chemical sensation. Unless the substances are in solution, the taste buds cannot be stimulated. Saliva acts as a solvent and is thus essential for taste.

5. Helps Water Balance:

Saliva keeps the mouth moist. When moisture is reduced in the mouth, certain nerve endings at the back of the tongue are stimulated and the sensation of thirst arises. When body water is lost (sweating, diarrhoea, etc.) – saliva is reduced and thirst is felt. The subject feels the necessity of drinking water and thus water balance is restored.

This is mainly found in animals (dog, sheep, etc.). When they become hot or excited more saliva is secreted causing greater heat loss.

Mainly bicarbonate and to a lesser extent phosphate and mucin present in saliva act as buffers. There is an increase in bicarbonate concentration during food intake.

8. Bacteriolytic Action:

Cell membrane of different varieties of bacteria contains polysaccharides, lysozyme, the enzyme present in the saliva is polysaccharides, and thus it dissolves the cell wall of many bacteria and finally kills them.

Digestive Juice # 2. Gastric Juice:

The average composition of human gastric juice is as follows:

une. Inorganic – 0.15% (NaCI, KCI, CaCI,, calcium phosphate, Mag. Phosphate, bicarbonate, etc.).

je. Other proteolytic enzymes of the gastric juice are cathepsin, gastricin, parapepsin I and II.

iv. Other gastric enzymes are present in minute amounts and are lysozyme, gelatinase, urease, carbonic anhydrase.

Caractéristiques:

je. Total Quantity – About 500 -1,000 ml per meal (1,200 ml -1,500 ml per day).

ii. Reaction – Strongly acid.

iv. Total Acidity – – 0.45 – 0.6%. It includes free HCI, as well as HCI combined with proteins. It also includes other acids, such as lactic acid. As ordinarily examined, the gastric contents show a lower acidity (0.15% to 0.25% HCI), because the HCI is partly neutralised by mucin and other substances.

vi. Specific Gravity – 1.002 -1.004.

je. Pepsin – The enzyme pepsin, with HCI, digests proteins up to the stage of peptone.

ii. Rennin – Rennin coagulates caseinogen of milk.

iii. Gastric Lipase – Gastric lipase digests fat to some degree.

iv. HCI Acts as an Antiseptic – HCI acts as an antiseptic and causes some hydrolysis of all the foodstuffs.

v. Excretion – Toxins, heavy metals, certain alkaloids, etc., are excreted through gastric juice.

Digestive Juice # 3. Pancreatic Juice:

Caractéristiques:

je. Total Quantity – About 500 ml per meal. About 1,500 ml in 24 hours.

iii. Specific Gravity – 1.010 to 1.030

je. Inorganic Constituents:

The distinguishing chemical characteristic is its high bicarbonate content. The principal bases are sodium and potassium. Small amounts of calcium, magnesium and zinc are also present.

ii. Organic Constituents:

The enzymes of pancreatic juice are trypsinogen, chymotrypsinogen, procar­boxypeptidase, nucleotidases (ribonuclease and deoxyribonuclease), elastase, collagenase, pancreatic lipase, lecithinase, cholesterol esterase and amylase.

Its composition varies according to the means used to cause Secretion.

Table 9.1 shows the difference between secretin juice and pilocarpine juice:

Digestive Juice # 4. Succus Entericus (Intestinal Juice):

Intestinal juice, in pure form, is difficult to collect because it is mixed up with bile and pancreatic juice. It can be collected from fistula preparations, such as Thiry fistula, Thiry-Vella modification, and Mann Bollman fistula.

Caractéristiques:

je. Total Quantity – Roughly about 1-2 litres in 24 hours. [Accurate measurement is not possible due to the great length of the small intestine.]

ii. Specific Gravity – Specific gravity -1.010.

iii. Reaction – Faintly acid to faintly alkaline.

iv. pH – Varies from 6.3 – 9.0 average 8.3.

je. Inorganic – 0.8% salts of sodium, potassium, calcium and magnesium with that of chloride, bicarbonate and phosphate. The bicarbonate concentration is higher than it is in the blood or interstitial fluids.

une. Activator- Enteropeptidase (previously known as enterokinase). It activates trypsinogen into trypsin.

Intestinal Juice Enzymes:

je. Erepsin – A mixture of enzymes containing dipeptidases (break down dipeptides into amino acids) and amino peptidases (remove terminal amino acid containing free NH2 group from polypeptides).

ii. Enzymes – Several enzymes acting on the different fractions of nucleic acid, such as nuclease, nucleotidase and nu­cleosidase.

iii. Arginase Acts on arginine producing urea and ornithine.

2. Carbohydrate Splitting:

je. Amylase – Found in traces, acts on starch and dextrin.

ii. Sucrase (Invertase) – Digests cane sugar.

iii. Maltase – Acts on maltose.

v. Lactase – Breaks down lactose.

3. Fat-Splitting – Lipase.

Alkaline phosphatase, cholesterol esterase, lecithinase, etc.

The small intestine does not secrete enzymes in the sense that secretion occurs in the gastric mucosa or in the pancreas. Most of these digestive enzymes are actually intracellular and are present in the juice only because cells desquamate. Enteropeptidase and amylase are highly soluble and diffusible and are present in the succus entericus.

As regards other enzymes they are mostly present in the epithelial cells. Peptidases (erepsin), lactase, maltase, sucrose (invertase) and lipase are found in the intestinal epithelium as well as in the shed cells present in the juice. Proteases, nuclease, phosphatase and arginase are present in the scrapings of the mucous membrane only. These scrapings also show the presence of all the enzymes mentioned above.

From this it can be concluded that the enzymes discussed above digest the foodstuffs in three ways:

1. Soluble enzymes- Enteropeptidase and amylase, freely exert their action on trypsinogen and starch respec­tively.

2. The shed cells break down in the succus entericus, set free their insoluble enzymes which digest polypep­tides, disaccharides and fats.

3. Those insoluble enzymes which remain in the intestinal mucosa and found only in the scrapings, exert their actions of the corresponding substrates during their transit through the epithelium, in the course of absorption.

Digestive Juice # 5. Bile:

Bile is both a product of secre­tion as well as of excretion of the liver. Minute droplets of bile collect inside the tiny vac­uoles of the liver cells and are discharged into the bile cap­illaries through the intracel­lular canaliculi. The primary bile capillaries start between hepatic cells as blind tubules.

They join together repeatedly and form bigger channels and ultimately come out of liver as the right and left hepatic ducts. The two ducts unite and form the common bile duct, which enter into the ducodenum, through the ampulla of Vater. Through the same am­pulla also the pancreatic duct opens. From the upper part of the common bile duct commences the cystic duct, which ends in the gall-bladder (Fig. 9.25).

Formation of bile by the liver is an active process, but entry of bile into the duodenum is intermittent and takes place only after meal. This necessarily indicates that bile must be stored somewhere. Gall-bladder acts as the chief storehouse. The common bile duct also stores some bile.

Composition of Bile:

Bile is a complex fluid containing various substances, some of which are merely waste products undergoing excretion, whereas others are products of secretion serving important physiological functions. In the gall-bladder bile is concentrated five to ten times and its alkalinity is reduced (vide ‘Gall-bladder’). The composition, as estimat­ed by different observers, varies widely.

The usual composition and the characters are as follows:

Caractéristiques:

je. Total Quantity – 500 -1,000 ml daily. On the average about 700 ml.

ii. Sp. Gravity – 1.010 -1.011 (Gall-bladder bile-1.026 -1.040).

iii. Colour – Human bile is yellowish-green. [In the carnivore, it is golden-yellow, due to the presence of more bilirubin. In herbivora, the colour is green, due to more biliverdin.]

v. Consistency – Viscid, mucoid liquid.

vi. Reaction – Liver bile is definitely alkaline, pH 7.7. [Some hold pH 8.0 – 8.6] Gall-bladder bile is neutral or slightly alkaline (pH 7.0 – 7.6) or slightly acid (pH 6.8). That of dog and cat, definitely acid (pH 5.6).

The chief constituents are:

Chlorides, carbonates and phosphates of Na, K and Ca and NaHCO3. The total base is equivalent to about 170 ml of (N/10) NaOH per 100 ml of liver bile (300 ml % in gall-bladder bile).

Sodium taurocholate and sodium glycocholate. These are the most important constituents of bile and are synthesised by the liver (secretion).

Of which bilirubin and biliverdin are the chief .

iv. Cholesterol, Lecithin:

Cholesterol, lecithin and traces of fatty acids, soaps, etc. Cholesterol is probably an excretory product, because its amount in bile varies with its level in blood. It is kept in solution by the hydrotropic action of bile salts.


Voir la vidéo: La composition chimique des aliments (Août 2022).