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Pourquoi un ARNt initiateur est-il nécessaire, distinct de l'ARNt méthionine utilisé dans l'élongation ?


Je ne comprends pas pourquoi il existe un besoin de différents complexes ARNt-méthionine pour l'initiation et l'élongation de la traduction.

Ce document mentionne que

Il est important que chaque type d'ARNt de méthionyle soit limité à sa fonction distincte, car la compétition pour l'ARNt par la machinerie d'initiation et d'élongation pourrait entraîner de graves problèmes pour la cellule.

Je ne comprends pas quels peuvent être ces problèmes.


L'interaction avec les facteurs de liaison à l'ARNt est la raison pour laquelle l'ARNt séparéRencontré les espèces sont employées

Un ARNt spécifiqueRencontré est nécessaire pour l'initiation car l'ARNt d'initiation doit interagir avec un facteur d'initiation de liaison à l'ARNt spécifique (IF2) afin qu'il se lie au site P de la petite sous-unité ribosomique. Les ARNt élongateurs partagent des caractéristiques structurelles communes qui leur permettent d'interagir avec un facteur d'élongation (EF1), qui est nécessaire pour se lier au site A du ribosome entier. Si l'élongateur met-ARNtRencontré ont pu interagir avec le facteur d'initiation, de même que tous les autres aminoacyl-ARNt. C'est cette compétition pour le facteur d'initiation (et la petite sous-unité ribosomique) qu'un ARNt initiateur séparéRencontré évite.

Cette réponse s'applique à tous les modes d'initiation procaryote et eucaryote, quelle que soit la manière dont le codon d'initiation « correct » est reconnu, car les interactions mentionnées (montrées dans le dessin ci-dessous pour ceux qui ne le connaissent pas) sont universelles et anciennes.

[E-TBF et I-TBF sont mes propres abréviations non standard pour Elongation tRNA-binding factor et Initiation tRNA-binding factor, respectivement. Les différentes flèches qui suivent la formation du complexe ternaire indiquent que plusieurs étapes (qui pour l'initiation peuvent différer entre les règnes - et entre les ARNm d'un même génome) se produisent avant l'interaction spécifique finale de l'anticodon d'ARNt avec le codon d'ARNm approprié sur le espèces ribosomiques appropriées.]

La représentation dessinée des facteurs et du complexe est tirée d'un diagramme d'Awchen et illustre l'interaction du facteur d'élongation bactérien (le nom d'origine, EF-Tu est utilisé) et de l'aminoacyl-ARNt. La structure du facteur d'initiation et son interaction avec l'ARNt est différente (tout comme la conformation de l'ARNt). Bien qu'ils ne soient pas importants pour cette réponse, ils sont présentés ci-dessous dans un diagramme de comparaison de Schmitt et al., qui ne montre malheureusement pas la même orientation pour l'ARNt.

Pourquoi séparer les ARNt plutôt qu'un seul ARNt multifonctionnelRencontré?

La réponse donnée ci-dessus décrit comment - dans les systèmes biologiques contemporains - l'existence de deux ARNt pour la méthionine empêche la compétition des ARNt élongateurs pour le facteur d'initiation, IF-2, et donc la compétition pour la petite sous-unité ribosomique dans son « état d'initiation ». Cependant, il est raisonnable de se demander pourquoi un ARNt initiateur distinctRencontré était nécessaire pour une telle discrimination - sûrement IF-2 aurait pu être spécifique pour un seul ARNtRencontré en reconnaissant les mêmes caractéristiques qu'une seule met-ARNt synthétase fait. (L'argument selon lequel il y aurait alors eu concurrence pour EF-1 semble faible.) C'est une question distincte, sur laquelle on ne peut que spéculer. Mes observations à ce sujet suivent.

Cet argument présuppose que dans le développement d'un seul codon d'initiation AUG à partir de ce que l'on suppose être un système d'initiation non spécifique, tout ce qui était requis dans l'ARNt était un anticodon approprié - le contexte de séquence et les protéines accessoires (facteurs d'initiation) étant responsables de sélectionner l'AUG initiateur et déclencher le processus d'initiation. Cependant, ce n'est évidemment pas le cas dans les systèmes biologiques contemporains.

L'ARNt initiateurRencontré est structurellement distinct des ARNt d'allongement. Il y a un reflet frappant de cela dans le fait que bien que l'ARNt initiateur eucaryoteRencontré n'est pas formylée et aucune transformylase n'existe dans les cellules eucaryotes, cette espèce - mais pas l'espèce élongatrice - peut être formylée in vitro par le E. coli transformylase (voir par exemple la revue de Kolitz et Lorsch). De toute évidence, les caractéristiques structurelles spécifiques de l'ARNt initiateurRencontré ont été conservées sur une longue période de temps, malgré l'évolution des différentes méthodes de sélection du « bon » codon d'initiation (Shine et Dalgarno, Kozak scanning, ribosome landing pad).

En raison de ces dernières différences dans l'initiation contemporaine, il est impossible de savoir quel était le système « original » et pourquoi il y avait un besoin de différences structurelles dans l'ARNt initiateur. Cependant, une réponse est suggérée par le fait que dans l'initiation eucaryote contemporaine par la méthode de balayage Kozak prédominante, l'ARNt initiateur se lie à la petite sous-unité ribosomique en l'absence du codon AUG. On soupçonne que la reconnaissance du site P sur une seule sous-unité était aussi importante que la reconnaissance codon-anticodon.

Compte tenu de la nécessité de changements structurels majeurs dans l'ARNtRencontré pour l'initiation, le développement de la multifonctionnalité dans une seule espèce semblerait considérablement plus difficile que la création de nouvelles espèces par duplication de gènes et mutation ultérieure. La création de nouveaux ARNt par duplication de gènes est un processus relativement courant et, dans ce cas, aurait laissé l'ARNt d'allongement d'origineRencontré intact tandis que le duplicata (contenant toujours les caractéristiques de reconnaissance de la met-ARNt synthétase) était libre d'évoluer des caractéristiques qui modifiaient ses propriétés de reconnaissance des ribosomes et des facteurs.


Je pense que la clé pour comprendre cela est d'apprécier à quel point le processus d'initiation est différent du reste de la traduction.

La sous-unité ribosomique 30S reconnaît les codons d'initiation via une interaction avec la séquence Shine-Dalgarno qui se trouve en amont dans l'ARNm. Les étapes restantes de l'initiation consistent à recruter l'ARNt-fMet et, surtout, à le placer dans le P site du ribosome. En revanche, au cours de l'élongation, les ARNt aminoacyles entrent au UNE site avant que leur cargaison d'acides aminés ne soit jointe au polypeptide en croissance qui est maintenu dans le P site comme un ARNt de peptidyle. Vous pouvez donc voir que le processus d'initiation est spécial en raison de la nécessité d'amorcer l'ensemble du processus de traduction en plaçant le premier ARNt « peptidyle » (en fait N-formylméthionyl ARNt) dans le P placer.

Il existe deux ARNt pour la méthionine, l'ARNtfMet et ARNtRencontré, et seul le premier est un substrat pour l'enzyme méthionyl-ARNt formyltransférase. Cela répartit efficacement l'approvisionnement en méthionine en deux pools séparés, un pour une utilisation dans l'initiation et un pour une utilisation dans l'élongation. En fait, vous pourriez soutenir que l'initiation implique un acide aminé différent (N-formylméthionine) qui est également codé par AUG.

Depuis un N-formylméthionine est essentiel pour l'initiation, l'alternative la plus simple serait d'avoir une situation où une seule espèce de méthionyl-ARNt était un substrat pour la transformylase. Cela voudrait dire que N-formylméthionine devrait être autorisé dans le UNE site, et tous ces groupes formyle devraient ensuite être retirés des méthionines internes.

Mise à jour en réponse au commentaire du PO

Après avoir relu la question d'origine, je peux voir que j'ai sauté le pas et répondu à une question différente. La vraie question est bien plus profonde.

Premièrement, bien que les détails diffèrent, les bactéries et les eucaryotes alimentent la méthionine par des voies distinctes pour l'initiation et l'élongation. Les bactéries sont discutées ci-dessus; les eucaryotes canalisent la méthionine à travers deux pools différents d'ARNt, l'ARNtjeRencontré et ARNtRencontré. Il est clair que cette canalisation est une caractéristique universelle des systèmes de traduction.

Ensuite, regardons l'ARNtRencontré abondance dans E. coli. Étant donné que tous les gènes codant pour les protéines ont un seul codon d'initiation et, en moyenne, quelques codons internes de méthionine, nous pourrions prévoir qu'il y aurait plus d'ARNtRencontré que l'ARNtfMet. Mais ce n'est pas le cas : selon Dong et al 1996 ARNtfMet est présent à environ 3 fois le niveau de l'espèce d'allongement.

Cela me suggère qu'il y a quelque chose d'inhérent à l'initiation qui nécessite un niveau plus élevé de l'ARNt méthionyle correspondant. Maintenant, vous pourriez dire que cet écart est plutôt faible, mais gardez à l'esprit que l'une des propriétés de Met-ARNtfMet est qui est facilement rejeté par les facteurs d'allongement (référence). Ceci est important car tout ARNt chargé peut entrer dans le UNE site avant d'être comparé au codon actuel. En étant facilement reconnu comme « mauvais » pour l'allongement, le Met-ARNtfMet est, dans une certaine mesure, exclue du processus d'allongement.

Jusqu'à présent, j'ai présenté des faits - ce qui suit sont mes propres idées. Si une seule espèce d'ARNt Met était utilisée à la fois pour l'élongation et pour l'initiation, elle devrait être optimisée pour l'entrée dans le processus d'élongation, en passant du temps à interagir avec les ribosomes. UNE des sites. Afin de maintenir le niveau de Met-ARNt libre requis pour conduire l'initiation, je conclus que des niveaux beaucoup plus élevés de ce seul Met-ARNt seraient donc nécessaires. Cela augmenterait à son tour l'entrée transitoire de cette espèce dans tous les UNE sites, et il agirait essentiellement comme un inhibiteur de l'allongement.


Le même document indique ce qui suit juste avant la partie que vous avez citée :

La cellule acquiert un degré supplémentaire de contrôle en ayant un ARNt séparé pour l'initiation, et régule ainsi les niveaux d'ARNt méthionyle initiateur et élongateur séparément.

C'est juste un autre facteur qui contrôle la traduction. S'il n'y a pas d'ARNt initiateur, le ribosome ne peut pas commencer à synthétiser une certaine protéine. Imaginez que la cellule a besoin de synthétiser, par ex. 100 copies d'une protéine. Si les ARNt d'initiation et d'élongation étaient les mêmes, il serait beaucoup plus difficile de déterminer combien d'ARNt de méthionyle seraient nécessaires pour synthétiser 100 copies, d'autant plus que la cellule ne peut pas dire combien de méthionines sont nécessaires pour une certaine protéine. Au lieu de cela, si l'ARNt initiateur est séparé, 100 ARNt initiateurs conduiront à 100 protéines synthétisées (à condition que les autres facteurs d'initiation soient présents, évidemment).


N-formylméthionine

N-formylméthionine (fMet) est l'acide aminé codé par le codon AUG, qui est le codon de départ pour la synthèse des protéines. Par conséquent, fMet est l'acide aminé N-terminal de presque toutes les protéines dans les systèmes procaryotes, cependant, il est généralement éliminé après la traduction. Pour l'initiation de la synthèse des protéines, l'ARNt-fMet, l'ARNm, le GTP et les facteurs d'initiation (IF)-1 et 3 se lient à la sous-unité 30S (Fig. 17-13). Le futur site P contient désormais l'ARNt-fMet aligné avec le codon AUG. L'alignement correct entre le codon AUG et le ribosome est dû à une séquence spéciale en amont (non codante) sur l'ARNm appelée séquence Shine-Dalgarno. Cette séquence de paires de bases avec une séquence complémentaire dans l'ARN 16 S de la sous-unité 30 S conduit à un positionnement précis d'AUG dans le futur site P.


Les machines de synthèse de protéines

En plus de la matrice d'ARNm, de nombreuses molécules et macromolécules contribuent au processus de traduction. La composition de chaque composant peut varier d'une espèce à l'autre, par exemple, les ribosomes peuvent être constitués de différents nombres d'ARNr et de polypeptides en fonction de l'organisme. Cependant, les structures générales et les fonctions de la machinerie de synthèse des protéines sont comparables des bactéries aux cellules humaines. La traduction nécessite l'entrée d'une matrice d'ARNm, de ribosomes, d'ARNt et de divers facteurs enzymatiques. (Remarque : un ribosome peut être considéré comme une enzyme dont les sites de liaison aux acides aminés sont spécifiés par l'ARNm.)


UNITÉ 9 - FINALES

ARNt : est le dispositif de décodage. Il aide à décoder une séquence d'ARNm en une protéine. Il lit le message de l'acide nucléique de l'ARNm et le traduit en acides aminés.

1) Faire des aminoacyl-ARNt :
§ l'acide aminé se lie à une aminoacyl-ARNt synthase spécifique avec l'ATP
§ Après hydrolyse de l'ATP, l'AMP est lié à l'acide aminé
§ L'acide aminé est transféré à l'enzyme
§ Un ARNt avec le bon anticodon se lie à l'enzyme, l'acide aminé est transféré à l'ARNt et l'enzyme est libérée.

2) Initiation :
§ L'initiation commence lorsque la séquence Shine-Delgarno, une courte séquence de nucléotides près de l'extrémité 5' d'un ARNm, forme des liaisons H avec une séquence complémentaire dans l'ARNr 16S liée à la sous-unité ribosomique 30S. Cela nécessite la participation des facteurs d'initiation IF1 et IF3. IF1 et IF3 ainsi que l'ARNm sont liés à la sous-unité ribosomique 30S.
§ Avec l'aide de GTP et IF2, l'ARNt initiateur lié à la formyl méthionine (fmet-ARNt) reconnaît et se lie au codon AUG initiateur présent dans tous les ARNm = complexe d'initiation
§ La grande sous-unité ribosomique se lie à ce complexe, avec la dissociation concomitante des facteurs d'initiation.
§ L'initiateur fmet-ARNt se retrouve dans le site P du ribosome.

3) Allongement :
§ Elongation-1 : l'aminoacyl-ARNt transporte son acide aminé vers le site A du ribosome sur la base de l'interaction ARNm codon-anticodon ARNt à l'aide du facteur d'élongation et de l'énergie du GTP. Un deuxième facteur d'allongement re-phosphoryle le GDP.
§ Elongation-2 : l'acide aminé entrant est lié à une chaîne en croissance dans une réaction de condensation, catalysée par la peptidyl transférase, un composant ribozyme des ribosomes.
§ Elongation-3 : la translocase catalyse l'hydrolyse du GTP lorsque le ribosome se déplace le long de l'ARNm. Après la translocation, le prochain codon d'ARNm apparaît dans le site A du ribosome. L'ARNt précédent, qui n'est plus attaché à un acide aminé, quittera le site E lorsque l'ARNt aa suivant entrera dans le site A (encore une fois, sur la base d'une interaction codon-anticodon spécifique) pour commencer un autre cycle d'allongement.


Élongation

Figure 2. La traduction commence lorsqu'un anticodon d'ARNt initiateur reconnaît un codon d'initiation sur l'ARNm lié à une petite sous-unité ribosomique. La grande sous-unité ribosomique rejoint la petite sous-unité et un deuxième ARNt est recruté. Au fur et à mesure que l'ARNm se déplace par rapport au ribosome, les ARNt successifs se déplacent à travers le ribosome et la chaîne polypeptidique se forme. L'entrée d'un facteur de libération dans le site A met fin à la traduction et les composants se dissocient.

Chez les procaryotes et les eucaryotes, les bases de l'allongement sont les mêmes, nous passerons donc en revue l'allongement du point de vue de E. coli. Lorsque le complexe de traduction est formé, la région de liaison à l'ARNt du ribosome se compose de trois compartiments. Le site A (aminoacyle) lie les ARNt aminoacyles chargés entrants. Le site P (peptidyle) se lie aux ARNt chargés portant des acides aminés qui ont formé des liaisons peptidiques avec la chaîne polypeptidique en croissance mais ne se sont pas encore dissociés de leur ARNt correspondant. Le site E (sortie) libère des ARNt dissociés afin qu'ils puissent être rechargés en acides aminés libres. Le méthionyl-ARNt initiateur, cependant, occupe le site P au début de la phase d'élongation de la traduction chez les procaryotes et les eucaryotes.

Au cours de l'allongement de la traduction, la matrice d'ARNm fournit une spécificité de liaison à l'ARNt. Au fur et à mesure que le ribosome se déplace le long de l'ARNm, chaque codon d'ARNm entre dans le registre et une liaison spécifique avec l'anticodon d'ARNt chargé correspondant est assurée. Si l'ARNm n'était pas présent dans le complexe d'élongation, le ribosome se lierait aux ARNt de manière non spécifique et aléatoire.

L'élongation se poursuit avec des ARNt chargés entrant et sortant séquentiellement du ribosome à mesure que chaque nouvel acide aminé est ajouté à la chaîne polypeptidique. Le mouvement d'un ARNt du site A au site P au site E est induit par des changements de conformation qui font avancer le ribosome de trois bases dans la direction 3 & 8242. L'énergie pour chaque étape le long du ribosome est donnée par des facteurs d'allongement qui hydrolysent le GTP. L'énergie du GTP est nécessaire à la fois pour la liaison d'un nouvel aminoacyl-ARNt au site A et pour sa translocation vers le site P après formation de la liaison peptidique. Des liaisons peptidiques se forment entre le groupe amino de l'acide aminé attaché à l'ARNt du site A et le groupe carboxyle de l'acide aminé attaché à l'ARNt du site P. La formation de chaque liaison peptidique est catalysée par la peptidyl transférase, une enzyme à base d'ARN intégrée dans la sous-unité ribosomique 50S. L'énergie pour chaque formation de liaison peptidique est dérivée de la liaison à haute énergie liant chaque acide aminé à son ARNt. Après la formation de la liaison peptidique, l'ARNt du site A qui contient maintenant la chaîne peptidique en croissance se déplace vers le site P, et l'ARNt du site P qui est maintenant vide se déplace vers le site E et est expulsé du ribosome (Figure 2). Étonnamment, le E. coli l'appareil de traduction ne prend que 0,05 seconde pour ajouter chaque acide aminé, ce qui signifie qu'une protéine de 200 acides aminés peut être traduite en seulement 10 secondes.


Pourquoi un ARNt initiateur est-il nécessaire, distinct de l'ARNt méthionine utilisé dans l'élongation ? - La biologie

Selon leur rôle dans la traduction, les ARNt interagissent spécifiquement soit avec le facteur d'élongation Tu (EFTu) soit avec le facteur d'initiation 2 (IF2). Nous décrivons ici les effets de la surproduction d'EFTu et d'IF2 sur l'allongeur contre activités d'initiateur de diverses espèces d'ARNt mutantes Met in vivo. Les données obtenues indiquent que la sélection d'un ARNt par l'une ou l'autre voie de traduction dépend des quantités relatives des facteurs traductionnels. Une surexpression modérée d'EFTu est suffisante pour conduire à un détournement de l'ARNt initiateur dans le processus d'élongation, alors qu'une IF2 surproduite permet l'initiation de la traduction avec des espèces d'ARNt non formylées. De plus, nous rapportons qu'une souche dépourvue d'activité formylase peut être guérie par la surproduction d'ARNt Met F. La présente étude apporte des preuves supplémentaires de l'importance de la formylation dans la définition de l'ARNt Met F l'identité de l'initiateur, ainsi qu'une explication possible de la croissance résiduelle de souches bactériennes dépourvues d'un gène fonctionnel de la formylase telle qu'observée chez Guillon, JM, Mechulam, Y., Schmitter, J.-M., Blanquet, S., et Fayat, G. (1992) J. Bactériol. 174, 4294-4301.

Les frais de publication de cet article ont été couverts en partie par le paiement des frais de page. L'article doit donc être marqué par la présente «publicité» conformément à 18 U.S.C. L'article 1734 uniquement pour indiquer ce fait.

Adresse actuelle : Inst. de Biologie Moleculaire et d'Ingenierie Genetique. Faculté de Poitiers, 40 avenue du Recteur Pineau, F86022 Poitiers cedex, France.


Le mécanisme de la synthèse des protéines

La synthèse des protéines implique la construction d'une chaîne peptidique en utilisant des ARNt pour ajouter des acides aminés et de l'ARNm comme modèle pour la séquence spécifique.

Objectifs d'apprentissage

Décrire le processus de traduction

Points clés à retenir

Points clés

  • La synthèse des protéines, ou traduction, commence par un processus connu sous le nom de pré-initiation, lorsque la petite sous-unité ribosmale, la matrice d'ARNm, les facteurs initiateurs et un ARNt initiateur spécial se réunissent.
  • Pendant la translocation et l'élongation, le ribosome déplace un codon 3 & 8242 vers le bas de l'ARNm, amène un ARNt chargé vers le site A, transfère la chaîne polypeptidique en croissance de l'ARNt du site P au groupe carboxyle de l'acide aminé du site A, et éjecte l'ARNt non chargé au site E.
  • Lorsqu'un codon stop ou non-sens (UAA, UAG ou UGA) est atteint sur l'ARNm, le ribosome termine la traduction.

Mots clés

  • Traduction: un processus se produisant dans le ribosome dans lequel un brin d'ARN messager (ARNm) guide l'assemblage d'une séquence d'acides aminés pour fabriquer une protéine

Le mécanisme de la synthèse des protéines

Comme pour la synthèse de l'ARNm, la synthèse des protéines peut être divisée en trois phases : initiation, élongation et terminaison.

Initiation à la traduction

La synthèse des protéines commence par la formation d'un complexe de pré-initiation. Dans E. coli, ce complexe implique le petit ribosome 30S, la matrice d'ARNm, trois facteurs d'initiation (IF IF-1, IF-2 et IF-3) et un ARNt initiateur spécial, appelé fMet-ARNt. L'ARNt initiateur forme des paires de bases au codon de départ AUG (ou rarement GUG) et est lié de manière covalente à une méthionine formylée appelée fMet. La méthionine est l'un des 21 acides aminés utilisés dans la synthèse des protéines. La méthionine formylée est une méthione à laquelle un groupe formyle (un aldéhyde à un carbone) a été attaché de manière covalente à l'azote aminé. La méthionine formylée est insérée par le fMet-ARNt au début de chaque chaîne polypeptidique synthétisée par E. coli, et est généralement tronqué une fois la traduction terminée. Lorsqu'un AUG dans le cadre est rencontré pendant l'allongement de la traduction, une méthionine non formylée est insérée par un Met-ARNt régulier. Dans E. coli L'ARNm, une séquence en amont du premier codon AUG, appelée séquence Shine-Dalgarno (AGGAGG), interagit avec les molécules d'ARNr qui composent le ribosome. Cette interaction ancre la sous-unité ribosomique 30S à l'emplacement correct sur la matrice d'ARNm.

Chez les eucaryotes, un complexe de pré-initiation se forme lorsqu'un facteur d'initiation appelé eIF2 (facteur d'initiation eucaryote 2) se lie au GTP, et le GTP-eIF2 recrute l'ARNt initiateur eucaryote dans la petite sous-unité ribosomique des années 40. L'ARNt initiateur, appelé Met-ARNtje, porte la méthionine non modifiée chez les eucaryotes, pas la fMet, mais elle se distingue des autres ARNt Met cellulaires en ce sens qu'elle peut se lier aux eIF et qu'elle peut se lier au site P du ribosome. Le complexe de pré-initiation eucaryote reconnaît alors la coiffe 7-méthylguanosine à l'extrémité 5 & 8242 d'un ARNm. Plusieurs autres eIF, en particulier eIF1, eIF3 et eIF4, agissent comme des protéines de liaison à la coiffe et aident au recrutement du complexe de pré-initiation vers la coiffe 5′. La protéine de liaison poly (A) (PAB) se lie à la fois à la queue poly (A) de l'ARNm et au complexe de protéines au niveau de la coiffe et contribue également au processus. Une fois au cap, le complexe de pré-initiation suit l'ARNm dans la direction 5'8242 à 3'8242, à la recherche du codon de départ AUG. De nombreux ARNm eucaryotes, mais pas tous, sont traduits à partir de la première séquence AUG. Les nucléotides autour de l'AUG indiquent s'il s'agit du bon codon de départ.

Une fois que l'AUG approprié est identifié, eIF2 hydrolyse le GTP en GDP et alimente la livraison de l'ARNtje-Met au codon de départ, où l'ARNtje paires de bases d'anticodon au codon AUG. Après cela, eIF2-GDP est libéré du complexe et eIF5-GTP se lie. La sous-unité ribosomique 60S est recrutée dans le complexe de pré-initiation par eIF5-GTP, qui hydrolyse son GTP en GDP pour alimenter l'assemblage du ribosome complet au site de démarrage de la traduction avec le Met-tRNAi positionné dans le site P du ribosome. Les eIF restants se dissocient du ribosome et la traduction est prête à commencer.

Chez les archées, l'initiation de la traduction est similaire à celle observée chez les eucaryotes, sauf que les facteurs d'initiation impliqués sont appelés aIF (archaeal inititiaion factor), et non eIF.

Initiation à la traduction chez les eucaryotes.: Chez les eucaryotes, un complexe de pré-initiation se forme composé de la petite sous-unité 40S, de l'initiateur Met-tRNAi et de eIF2-GTP. Ce complexe de pré-initiation se lie à la coiffe 5′-m 7 G de l'ARNm à l'aide d'autres eIFS et PAB, qui se lie à la queue poly (A) de l'ARNm et boucle la queue sur la coiffe. Une fois au cap, le complexe de pré-initiation glisse le long de l'ARNm jusqu'à ce qu'il rencontre le codon AUG initiateur. Là, le GTP est hydrolysé par eIF2 et le Met-ARNtje est chargé sur l'AUG. Ensuite, eIF5-GTP recrute la grande sous-unité ribosomique 60S dans la sous-unité 40S à l'AUG et hydrolyse le GTP. Cela permet à la grande sous-unité ribosomique de s'assembler au-dessus de la petite sous-unité, générant le ribosome 80S intact, et place le Met-ARNt dans le site P du ribosome intact. Le site du ribosome A est positionné sur le deuxième codon dans le cadre de lecture de l'ARNm, et l'élongation de la traduction peut commencer.

Allongement de la traduction

Les bases de l'allongement sont les mêmes chez les procaryotes et les eucaryotes. Le ribosome intact a trois compartiments : le site A se lie aux ARNt aminoacyles entrants, le site P se lie aux ARNt portant la chaîne polypeptidique en croissance, le site E libère des ARNt dissociés afin qu'ils puissent être rechargés en acides aminés. L'ARNt initiateur, rMet-ARNt dans E. coli et Met-ARNtje chez les eucaryotes et les archées, se lie directement au site P. Cela crée un complexe d'initiation avec un site A libre prêt à accepter l'aminoacyl-ARNt correspondant au premier codon après l'AUG.

L'aminoacyl-ARNt avec un anticodon complémentaire du codon du site A atterrit dans le site A. Une liaison peptidique est formée entre le groupe amino de l'acide aminé du site A et le groupe carboxyle de l'acide aminé le plus récemment attaché dans la chaîne polypeptidique en croissance attachée à l'ARNt du site P. La formation de la liaison peptidique est catalysée par le peptidyle. transférase, une enzyme à base d'ARN qui est intégrée dans la grande sous-unité ribosomique. L'énergie pour la formation de la liaison peptidique est dérivée de l'hydrolyse du GTP, qui est catalysée par un facteur d'allongement séparé.

La catalyse de la formation d'une liaison peptidique supprime la liaison qui maintient la chaîne polypeptidique en croissance à l'ARNt du site P. La chaîne polypeptidique en croissance est transférée à l'extrémité aminée de l'acide aminé entrant, et l'ARNt du site A maintient temporairement la chaîne polypeptidique en croissance, tandis que l'ARNt du site P est maintenant vide ou non chargé.

Le ribosome déplace trois nucléotides vers le bas de l'ARNm. Les ARNt sont appariés à un codon sur l'ARNm, de sorte que lorsque le ribosome se déplace sur l'ARNm, les ARNt restent en place pendant que le ribosome se déplace et chaque ARNt est déplacé vers le site de liaison d'ARNt suivant. Le site E se déplace sur l'ancien ARNt du site P, maintenant vide ou non chargé, le site P se déplace sur l'ancien ARNt du site A, portant maintenant la chaîne polypeptidique en croissance, et le site A se déplace sur un nouveau codon. Au site E, l'ARNt non chargé se détache de son anticodon et est expulsé. Un nouvel aminoacyl-ARNt avec un anticodon complémentaire du nouveau codon du site A pénètre dans le ribosome au site A et le processus d'élongation se répète. L'énergie pour chaque étape du ribosome est donnée par un facteur d'élongation qui hydrolyse le GTP.

Allongement de la traduction chez les eucaryotes.: Au cours de l'allongement de la traduction, l'aminoacyl-ARNt entrant pénètre dans le site A du ribosome, où il se lie si l'anticodon de l'ARNt est complémentaire du codon de l'ARNm du site A. Le facteur d'élongation eEF1 aide à charger l'aminoacyl-ARNt, alimentant le processus par l'hydrolyse du GTP. La chaîne polypeptidique en croissance est attachée à l'ARNt dans le site P du ribosome. La peptidyl transférase du ribosome catalyse le transfert de la chaîne polypeptidique en croissance de l'ARNt du site P vers le groupe aminé de l'acide aminé du site A. Cela crée une liaison peptidique entre l'extrémité C de la chaîne polypeptidique en croissance et l'acide aminé du site A. Une fois la liaison peptidique créée, la chaîne polypeptidique en croissance est attachée à l'ARNt du site A et l'ARNt du site P est vide. Le ribosome effectue une translocation du codon sur l'ARNm. Le facteur d'allongement eEF2 aide à la translocation, alimentant le processus par l'hydrolyse du GTP. Pendant la translocation, les deux ARNt restent appariés à leurs codons d'ARNm, de sorte que le ribosome se déplace sur eux, plaçant l'ARNt vide dans le site E (où il sera expulsé du ribosome) et l'ARNt avec la chaîne polypeptidique en croissance dans le site P . Le site A se déplace sur un codon vide et le processus se répète jusqu'à ce qu'un codon stop soit atteint.

Fin de la traduction

La terminaison de la traduction se produit lorsque le ribosome se déplace sur un codon d'arrêt (UAA, UAG ou UGA). Il n'y a pas d'ARNt avec des anticodons complémentaires aux codons d'arrêt, donc aucun ARNt n'entre dans le site A. Au lieu de cela, chez les procaryotes et les eucaryotes, une protéine appelée facteur de libération pénètre dans le site A. Les facteurs de libération amènent la ribosome peptidyl transférase à ajouter une molécule d'eau à l'extrémité carboxyle de l'acide aminé le plus récemment ajouté dans la chaîne polypeptidique en croissance attachée à l'ARNt du site P. Cela provoque le détachement de la chaîne polypeptidique de son ARNt et le polypeptide nouvellement fabriqué est libéré. Les petites et grandes sous-unités ribosomiques se dissocient de l'ARNm et les unes des autres, elles sont recrutées presque immédiatement dans un autre complexe d'initiation de la traduction. Une fois que de nombreux ribosomes ont terminé la traduction, l'ARNm est dégradé afin que les nucléotides puissent être réutilisés dans une autre réaction de transcription.

Modélisation de la traduction: Cet interactif modélise le processus de traduction chez les eucaryotes.


La biosynthèse et les propriétés des protéines

Trevor Palmer BA, PhD, CBiol, FIBiol, FIBMS, FHEA , Philip L. Bonner BSc, PhD , in Enzymes (deuxième édition) , 2011

3.1.4 Modification de la structure des protéines après traduction

Chaque chaîne polypeptidique synthétisée dans les bactéries par traduction du message porté par l'ARNm a N-formylméthionine comme N-terminal. Le groupe formyle n'apparaît pas dans la protéine finale, étant éliminé par l'action d'un déformylase. Le résidu de méthionine résultant peut également être rapidement éliminé, par un aminopeptidase, de même que plusieurs autres résidus d'acides aminés à proximité de l'extrémité N-terminale. Encore plus de modifications, par ex. la fixation de groupes prothétiques, peut avoir lieu avant que la chaîne polypeptidique ne se replie pour prendre sa structure tertiaire correcte. Il est probable que des processus généralement similaires se produisent dans tous les organismes, y compris les eucaryotes, bien que les détails puissent différer.

La section d'ADN qui porte l'information pour la synthèse d'une seule protéine est appelée un gène que pour la synthèse d'une seule chaîne polypeptidique peut être appelé un cistron. Les gènes eucaryotes comprennent des séquences non traduites (introns) entrecoupées de séquences exprimées (exons), l'ARN complémentaire des introns étant écarté au stade de la transcription, lorsque celui complémentaire des exons est lié entre eux (épissé). Ainsi, dans les cellules eucaryotes, l'ARNm est formé par le retrait de certaines sections d'un brin plus long, appelé ARN hétéronucléaire (hn). La découverte, par Richard Roberts et Phillip Sharp en 1977, que les gènes eucaryotes sont constitués d'introns et d'exons, a finalement été récompensée par un prix Nobel en 1993.

On pourrait supposer que, si une protéine est constituée de plus d'une chaîne polypeptidique, plus d'un cistron est responsable de sa synthèse. Cependant, ce n'est pas nécessairement le cas, en particulier lorsque les chaînes polypeptidiques sont toutes identiques. Même s'ils ne le sont pas, il est possible que la protéine puisse être synthétisée à l'origine sous la forme d'une seule chaîne polypeptidique et ensuite clivée en un ou plusieurs endroits. Par exemple, l'hormone insuline est synthétisé sous forme de polypeptide inactif préproinsuline, qui est converti en proinsuline par élimination de 24 résidus d'acides aminés N-terminaux, et ensuite activé par un clivage enzymatique supplémentaire. L'étape finale du processus peut être représentée schématiquement comme le montre la figure 3.7.

3.7. Représentation schématique du clivage enzymatique de la proinsuline (points de clivage indiqués par des flèches épaisses). La chaîne A de l'insuline a une longueur de 21 résidus, la chaîne B 30 résidus et le peptide rejeté 30 résidus.

Certaines enzymes protéolytiques, par ex. chymotrypsine et trypsine, peuvent de même être synthétisés sous forme de polypeptides inactifs, l'enzyme active étant produite par clivage de liaisons peptidiques (voir section 5.1.2 ).

Lorsqu'une protéine doit être transportée vers une autre partie de la cellule après traduction, elle est identifiée au système de transport approprié par un signal ou séquence de tête de résidus d'acides aminés à prédominance hydrophobe, qui sont éliminés à un point spécifique au cours du processus de transport. Une de ces séquences signal est la section à 23 résidus de la préproinsuline mentionnée ci-dessus (à l'exclusion du résidu methionine N-terminal). La préproinsuline est synthétisée sous forme de polypeptide non ponté au niveau d'un ribosome attaché à un protéine d'amarrage à la surface du réticulum endoplasmique (voir Fig. 14.3) dans les cellules β du pancréas, et lorsqu'il traverse un pore protéique (appelé un translocon) dans la lumière du réticulum endoplasmique pour le transport, le peptide signal est éliminé par une peptidase liée à la membrane. La molécule de proinsuline ainsi créée se replie, permettant aux ponts disulfures de réticulation de se former.


Transcription procaryote

Initiation de la transcription chez les procaryotes

Les procaryotes n'ont pas de noyaux enfermés dans une membrane. Par conséquent, les processus de transcription, de traduction et de dégradation de l'ARNm peuvent tous se produire simultanément. Le niveau intracellulaire d'une protéine bactérienne peut être rapidement amplifié par de multiples événements de transcription et de traduction se produisant simultanément sur la même matrice d'ADN. La transcription procaryote couvre souvent plus d'un gène et produit des ARNm polycistroniques qui spécifient plus d'une protéine.

Notre discussion ici illustrera la transcription en décrivant ce processus dans Escherichia coli, une espèce bactérienne bien étudiée. Bien que certaines différences existent entre la transcription dans E. coli et la transcription dans les archées, une compréhension de E. coli La transcription peut être appliquée à pratiquement toutes les espèces bactériennes.

ARN polymérase procaryote

Les procaryotes utilisent la même ARN polymérase pour transcrire tous leurs gènes. Dans E. coli, la polymérase est composée de cinq sous-unités polypeptidiques, dont deux sont identiques. Quatre de ces sous-unités, notées ??, ??, ??, et ??comprend la polymérase enzyme de base. Ces sous-unités s'assemblent à chaque fois qu'un gène est transcrit et se désassemblent une fois la transcription terminée. Chaque sous-unité a un rôle unique, les deux ??-les sous-unités sont nécessaires pour assembler la polymérase sur l'ADN le ??-sous-unité se lie au ribonucléoside triphosphate qui fera partie de la molécule d'ARNm naissante "récemment née" et de la ??se lie au brin matrice d'ADN. La cinquième sous-unité, ??, n'est impliqué que dans l'initiation de la transcription. Il confère une spécificité transcriptionnelle telle que la polymérase commence à synthétiser l'ARNm à partir d'un site d'initiation approprié. Sans ??, l'enzyme centrale se transcrirait à partir de sites aléatoires et produirait des molécules d'ARNm qui spécifiaient du charabia protéique. La polymérase composée des cinq sous-unités est appelée la holoenzyme (une holoenzyme est un composé biochimiquement actif composé d'une enzyme et de sa coenzyme).

Promoteurs procaryotes

Figure 1. La sous-unité de l'ARN polymérase procaryote reconnaît les séquences consensus trouvées dans la région du promoteur en amont du point de vue du début de la transcription. La sous-unité se dissocie de la polymérase après le début de la transcription.

UNE promoteur est une séquence d'ADN sur laquelle la machinerie de transcription se lie et initie la transcription. Dans la plupart des cas, les promoteurs existent en amont des gènes qu'ils régulent. La séquence spécifique d'un promoteur est très importante car elle détermine si le gène correspondant est transcrit tout le temps, parfois ou rarement. Bien que les promoteurs varient parmi les génomes procaryotes, quelques éléments sont conservés. Aux régions -10 et -35 en amont du site d'initiation, il y a deux promoteurs consensus des séquences ou des régions similaires dans tous les promoteurs et dans diverses espèces bactériennes (Figure 1).

La séquence consensus -10, appelée région -10, est TATAAT. La séquence -35, TTGACA, est reconnue et liée par ??. Une fois cette interaction réalisée, les sous-unités de l'enzyme centrale se lient au site. La région -10 riche en A–T facilite le déroulement de la matrice d'ADN et plusieurs liaisons phosphodiester sont créées. La phase d'initiation de la transcription se termine par la production de transcrits abortifs, qui sont des polymères d'environ 10 nucléotides qui sont fabriqués et libérés.

Elongation and Termination in Prokaryotes

The transcription elongation phase begins with the release of the ?? sous-unité de la polymérase. La dissociation de ?? allows the core enzyme to proceed along the DNA template, synthesizing mRNA in the 5′ to 3′ direction at a rate of approximately 40 nucleotides per second. As elongation proceeds, the DNA is continuously unwound ahead of the core enzyme and rewound behind it (Figure 2). L'appariement des bases entre l'ADN et l'ARN n'est pas suffisamment stable pour maintenir la stabilité des composants de synthèse de l'ARNm. Au lieu de cela, l'ARN polymérase agit comme un lieur stable entre la matrice d'ADN et les brins d'ARN naissants pour garantir que l'élongation n'est pas interrompue prématurément.

Figure 2. Cliquez pour une image plus grande. During elongation, the prokaryotic RNA polymerase tracks along the DNA template, synthesizes mRNA in the 5′ to 3′ direction, and unwinds and rewinds the DNA as it is read.

Signaux de terminaison procaryote

Once a gene is transcribed, the prokaryotic polymerase needs to be instructed to dissociate from the DNA template and liberate the newly made mRNA. Selon le gène à transcrire, il existe deux types de signaux de terminaison. L'un est à base de protéines et l'autre à base d'ARN. Terminaison Rho-dépendante est contrôlé par la protéine rho, qui suit la polymérase sur la chaîne d'ARNm en croissance. Vers la fin du gène, la polymérase rencontre une série de nucléotides G sur la matrice d'ADN et elle cale. En conséquence, la protéine rho entre en collision avec la polymérase. L'interaction avec rho libère l'ARNm de la bulle de transcription.

Résiliation indépendante de Rho est contrôlé par des séquences spécifiques dans le brin matrice d'ADN. Lorsque la polymérase approche de la fin du gène en cours de transcription, elle rencontre une région riche en nucléotides C-G. L'ARNm se replie sur lui-même et les nucléotides C-G complémentaires se lient. Le résultat est une stabilité épingle à cheveux qui provoque le blocage de la polymérase dès qu'elle commence à transcrire une région riche en nucléotides A–T. La région complémentaire U-A du transcrit d'ARNm ne forme qu'une faible interaction avec l'ADN matrice. Ceci, couplé à la polymérase bloquée, induit une instabilité suffisante pour que l'enzyme centrale se détache et libère le nouveau transcrit d'ARNm.

Upon termination, the process of transcription is complete. By the time termination occurs, the prokaryotic transcript would already have been used to begin synthesis of numerous copies of the encoded protein because these processes can occur concurrently. The unification of transcription, translation, and even mRNA degradation is possible because all of these processes occur in the same 5′ to 3′ direction, and because there is no membranous compartmentalization in the prokaryotic cell (Figure 3). In contrast, the presence of a nucleus in eukaryotic cells precludes simultaneous transcription and translation.

Figure 3. Multiple polymerases can transcribe a single bacterial gene while numerous ribosomes concurrently translate the mRNA transcripts into polypeptides. De cette façon, une protéine spécifique peut rapidement atteindre une concentration élevée dans la cellule bactérienne.

Visit this BioStudio animation to see the process of prokaryotic transcription.

Questions pratiques

Which subunit of the E. coli polymerase confers specificity to transcription?

The -10 and -35 regions of prokaryotic promoters are called consensus sequences because ________.

  1. they are identical in all bacterial species
  2. they are similar in all bacterial species
  3. they exist in all organisms
  4. they have the same function in all organisms

Lien vers l'apprentissage

Click through the steps of this PBS interactive to see protein synthesis in action.

Ribosomes

Avant même qu'un ARNm ne soit traduit, une cellule doit investir de l'énergie pour construire chacun de ses ribosomes. Dans E. coli, il y a entre 10 000 et 70 000 ribosomes présents dans chaque cellule à un moment donné. A ribosome is a complex macromolecule composed of structural and catalytic rRNAs, and many distinct polypeptides. In eukaryotes, the nucleolus is completely specialized for the synthesis and assembly of rRNAs.

Ribosomes exist in the cytoplasm of prokaryotes and in the cytoplasm and rough endoplasmic reticulum of eukaryotes. Mitochondria and chloroplasts also have their own ribosomes in the matrix and stroma, which look more similar to prokaryotic ribosomes (and have similar drug sensitivities) than the ribosomes just outside their outer membranes in the cytoplasm. Les ribosomes se dissocient en grandes et petites sous-unités lorsqu'ils ne synthétisent pas de protéines et se réassocient lors de l'initiation de la traduction. In E. coli, the small subunit is described as 30S, and the large subunit is 50S, for a total of 70S (recall that Svedberg units are not additive). Mammalian ribosomes have a small 40S subunit and a large 60S subunit, for a total of 80S. La petite sous-unité est responsable de la liaison de la matrice d'ARNm, tandis que la grande sous-unité se lie séquentiellement aux ARNt. Each mRNA molecule is simultaneously translated by many ribosomes, all synthesizing protein in the same direction: reading the mRNA from 5′ to 3′ and synthesizing the polypeptide from the N terminus to the C terminus. The complete mRNA/poly-ribosome structure is called a polysome .

ARNt

The tRNAs are structural RNA molecules that were transcribed from genes by RNA polymerase III. Selon les espèces, 40 à 60 types d'ARNt existent dans le cytoplasme. Transfer RNAs serve as adaptor molecules. Each tRNA carries a specific amino acid and recognizes one or more of the mRNA codons that define the order of amino acids in a protein. Aminoacyl-tRNAs bind to the ribosome and add the corresponding amino acid to the polypeptide chain. Par conséquent, les ARNt sont les molécules qui « traduisent » réellement le langage de l'ARN dans le langage des protéines.

Of the 64 possible mRNA codons—or triplet combinations of A, U, G, and C—three specify the termination of protein synthesis and 61 specify the addition of amino acids to the polypeptide chain. Parmi ces 61, un codon (AUG) code également l'initiation de la traduction. Each tRNA anticodon can base pair with one or more of the mRNA codons for its amino acid. For instance, if the sequence CUA occurred on an mRNA template in the proper reading frame, it would bind a leucine tRNA expressing the complementary sequence, GAU. The ability of some tRNAs to match more than one codon is what gives the genetic code its blocky structure.

As the adaptor molecules of translation, it is surprising that tRNAs can fit so much specificity into such a small package. Consider that tRNAs need to interact with three factors: 1) they must be recognized by the correct aminoacyl synthetase (see below) 2) they must be recognized by ribosomes and 3) they must bind to the correct sequence in mRNA.

Synthétases d'ARNt aminoacyl

Le processus de synthèse du pré-ARNt par l'ARN polymérase III ne crée que la partie ARN de la molécule adaptatrice. L'acide aminé correspondant doit être ajouté plus tard, une fois que l'ARNt est traité et exporté vers le cytoplasme. Through the process of tRNA “charging,” each tRNA molecule is linked to its correct amino acid by one of a group of enzymes called aminoacyl tRNA synthetases . At least one type of aminoacyl tRNA synthetase exists for each of the 20 amino acids the exact number of aminoacyl tRNA synthetases varies by species. These enzymes first bind and hydrolyze ATP to catalyze a high-energy bond between an amino acid and adenosine monophosphate (AMP) a pyrophosphate molecule is expelled in this reaction. L'acide aminé activé est ensuite transféré à l'ARNt et l'AMP est libéré. The term “charging” is appropriate, since the high-energy bond that attaches an amino acid to its tRNA is later used to drive the formation of the peptide bond. Each tRNA is named for its amino acid.


Protein Targeting, Folding, and Modification

During and after translation, polypeptides may need to be modified before they are biologically active. Post-translational modifications include:

  1. removal of translated signal sequences—short tails of amino acids that aid in directing a protein to a specific cellular compartment
  2. proper “folding” of the polypeptide and association of multiple polypeptide subunits, often facilitated by chaperone proteins, into a distinct three-dimensional structure
  3. proteolytic processing of an inactive polypeptide to release an active protein component, and
  4. various chemical modifications (e.g., phosphorylation, methylation, or glycosylation) of individual amino acids.

Pensez-y

  • What are the components of the initiation complex for translation in prokaryotes?
  • What are two differences between initiation of prokaryotic and eukaryotic translation?
  • What occurs at each of the three active sites of the ribosome?
  • What causes termination of translation?

Concepts clés et résumé

  • Dans Traduction, polypeptides are synthesized using mRNA sequences and cellular machinery, including tRNAs that match mRNA codons to specific amino acids and ribosomes composed of RNA and proteins that catalyze the reaction.
  • Les code génétique est degenerate in that several mRNA codons code for the same amino acids. The genetic code is almost universal among living organisms.
  • Prokaryotic (70S) and cytoplasmic eukaryotic (80S) ribosomes are each composed of a large subunit and a small subunit of differing sizes between the two groups. Each subunit is composed of rRNA and protein. Organelle ribosomes in eukaryotic cells resemble prokaryotic ribosomes.
  • Some 60 to 90 species of tRNA exist in bacteria. Each tRNA has a three-nucleotide anticodon as well as a binding site for a cognate amino acid. All tRNAs with a specific anticodon will carry the same amino acid.
  • Initiation of translation occurs when the small ribosomal subunit binds with initiation factors and an initiator tRNA at the démarrer le codon of an mRNA, followed by the binding to the initiation complex of the large ribosomal subunit.
  • In prokaryotic cells, the start codon codes for N-formyl-methionine carried by a special initiator tRNA. In eukaryotic cells, the start codon codes for methionine carried by a special initiator tRNA. In addition, whereas ribosomal binding of the mRNA in prokaryotes is facilitated by the Shine-Dalgarno sequence within the mRNA, eukaryotic ribosomes bind to the 5′ cap of the mRNA.
  • Pendant le elongation stage of translation, a charged tRNA binds to mRNA in the A site of the ribosome a peptide bond is catalyzed between the two adjacent amino acids, breaking the bond between the first amino acid and its tRNA the ribosome moves one codon along the mRNA and the first tRNA is moved from the P site of the ribosome to the E site and leaves the ribosomal complex.
  • Résiliation of translation occurs when the ribosome encounters a codon d'arrêt, which does not code for a tRNA. Release factors cause the polypeptide to be released, and the ribosomal complex dissociates.
  • In prokaryotes, transcription and translation may be coupled, with translation of an mRNA molecule beginning as soon as transcription allows enough mRNA exposure for the binding of a ribosome, prior to transcription termination. Transcription and translation are not coupled in eukaryotes because transcription occurs in the nucleus, whereas translation occurs in the cytoplasm or in association with the rough endoplasmic reticulum.
  • Polypeptides often require one or more post-translational modifications to become biologically active.

Choix multiple

Which of the following is the name of the three-base sequence in the mRNA that binds to a tRNA molecule?

Which component is the last to join the initiation complex during the initiation of translation?

  1. the mRNA molecule
  2. the small ribosomal subunit
  3. the large ribosomal subunit
  4. the initiator tRNA

During elongation in translation, to which ribosomal site does an incoming charged tRNA molecule bind?

Which of the following is the amino acid that appears at the N-terminus of all newly translated prokaryotic and eukaryotic polypeptides?

When the ribosome reaches a nonsense codon, which of the following occurs?

  1. a methionine is incorporated
  2. the polypeptide is released
  3. a peptide bond forms
  4. the A site binds to a charged tRNA

Remplir les trous

The third position within a codon, in which changes often result in the incorporation of the same amino acid into the growing polypeptide, is called the ________.

The enzyme that adds an amino acid to a tRNA molecule is called ________.